{"id":"biologia-2015-przykladowy-arkusz-cke-rozszerzona/zad/4","paper_id":"biologia-2015-przykladowy-arkusz-cke-rozszerzona","number":"4","points":2,"ptype":"closed","subject":"biologia","category":"przykladowy","year":2015,"month":null,"level":"rozszerzona","text":"Zadanie 4. (0-2)\nStała Michaelisa-Menten (KM) to takie stężenie substratu (dla określonego stężenia enzymu),\nprzy którym reakcja enzymatyczna osiąga połowę prędkości maksymalnej. Stałą tę uznaje się\nza orientacyjną miarę powinowactwa enzymu do substratu, ponieważ w przypadku większego\npowinowactwa następuje wysycenie enzymu substratem przy jego niższym stężeniu.\nW doświadczeniu badano zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu -\ndla enzymu bez obecności związku X oraz dla enzymu w obecności związku X.\nWyniki doświadczenia przedstawiono na poniższym wykresie.\nNa podstawie: http://www.mikeblaber.org/oldwine/BCH4053/Lecture25/Lecture25.htm [dostęp 10.02.2013]\na) Wybierz prawidłową interpretację wyników doświadczenia i jej uzasadnienie.\nA. Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo\nenzymu do substratu zwiększyło się.\nB. Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo\nenzymu do substratu zmniejszyło się.\nC. Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo\nenzymu do substratu zwiększyło się.\nD. Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo\nenzymu do substratu zmniejszyło się.\nb) Korzystając z informacji przedstawionych na wykresie, wyjaśnij, dlaczego wartość\nVmax tej reakcji nie zmienia się w obecności związku X.","answer":null,"answer_text":"Zadanie 4. (0-2)\nIII. Zdający […] formułuje wnioski\nz przeprowadzonych […] doświadczeń.\nV. Rozumowanie i argumentacja.\nZdający […] wyjaśnia zależności przyczynowo-\nskutkowe, formułuje wnioski […].\nIV. Poszukiwanie, wykorzystanie i tworzenie\ninformacji.\nZdający odczytuje, selekcjonuje, porównuje\ni przetwarza informacje pozyskane\nz różnorodnych źródeł […].\nIII. Metabolizm.\n1. Enzymy. Zdający:\n2) opisuje przebieg katalizy\nenzymatycznej;\n3) […] określa czynniki warunkujące ich\n[enzymów] aktywność ([…] obecność\ninhibitorów lub aktywatorów);\n4) podaje przykłady różnych sposobów\nregulacji aktywności enzymów […].\n4.a) (0-1)\nRozwiązanie\nB.\nSchemat punktowania\n1 pkt - za prawidłową odpowiedź\n0 pkt - za błędną odpowiedź lub brak odpowiedzi\n4.b) (0-1)\nRozwiązanie\n Wartość ta nie zmienia się, ponieważ związek X powoduje jedynie spowolnienie pracy\nenzymu (a nie jego trwałe zablokowanie) i przy odpowiednio wysokim stężeniu substratu\nreakcja osiągnie tę samą wartość Vmax.\n Wartość Vmax nie zmienia się w obecności związku X, ponieważ im wyższe stężenie\nsubstratu tym działanie związku X jest słabsze.\n Wartość Vmax nie zmienia się w obecności związku X, ponieważ jest to maksymalna\nprędkość reakcji enzymatycznej, a przy odpowiednio wysokim stężeniu substratu zawsze\nmożna ją osiągnąć.\nSchemat punktowania\n1 pkt - za prawidłowe wyjaśnienie, dlaczego wartość nie zmienia się\n0 pkt - za nieprawidłowe wyjaśnienie lub brak wyjaśnienia","solution":null,"image":"img/biologia-2015-przykladowy-arkusz-cke-rozszerzona/zad-4.webp","solution_image":null,"topics":null,"page_from":4,"source":"ocr","answer_source":null,"answer_text_source":"ocr","solution_source":null,"text_source":"ocr","source_label":"Biologia · Arkusz przykładowy · 2015 (rozszerzona)","subject_label":"Biologia","category_label":"Arkusz przykładowy","text_html":"<p>Zadanie 4. (0-2)<br>Stała Michaelisa-Menten (KM) to takie stężenie substratu (dla określonego stężenia enzymu),<br>przy którym reakcja enzymatyczna osiąga połowę prędkości maksymalnej. Stałą tę uznaje się<br>za orientacyjną miarę powinowactwa enzymu do substratu, ponieważ w przypadku większego<br>powinowactwa następuje wysycenie enzymu substratem przy jego niższym stężeniu.<br>W doświadczeniu badano zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu -<br>dla enzymu bez obecności związku X oraz dla enzymu w obecności związku X.<br>Wyniki doświadczenia przedstawiono na poniższym wykresie.<br>Na podstawie: http://www.mikeblaber.org/oldwine/BCH4053/Lecture25/Lecture25.htm [dostęp 10.02.2013]<br>a) Wybierz prawidłową interpretację wyników doświadczenia i jej uzasadnienie.<br>A. Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo<br>enzymu do substratu zwiększyło się.<br>B. Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo<br>enzymu do substratu zmniejszyło się.<br>C. Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo<br>enzymu do substratu zwiększyło się.<br>D. Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo<br>enzymu do substratu zmniejszyło się.<br>b) Korzystając z informacji przedstawionych na wykresie, wyjaśnij, dlaczego wartość<br>Vmax tej reakcji nie zmienia się w obecności związku X.</p>","answer_text_html":"<p>Zadanie 4. (0-2)<br>III. Zdający […] formułuje wnioski<br>z przeprowadzonych […] doświadczeń.<br>V. Rozumowanie i argumentacja.<br>Zdający […] wyjaśnia zależności przyczynowo-<br>skutkowe, formułuje wnioski […].<br>IV. Poszukiwanie, wykorzystanie i tworzenie<br>informacji.<br>Zdający odczytuje, selekcjonuje, porównuje<br>i przetwarza informacje pozyskane<br>z różnorodnych źródeł […].<br>III. Metabolizm.</p>\n<ol><li>Enzymy. Zdający:</li><li>opisuje przebieg katalizy</li></ol>\n<p>enzymatycznej;</p>\n<ol><li>[…] określa czynniki warunkujące ich</li></ol>\n<p>[enzymów] aktywność ([…] obecność<br>inhibitorów lub aktywatorów);</p>\n<ol><li>podaje przykłady różnych sposobów</li></ol>\n<p>regulacji aktywności enzymów […].<br>4.a) (0-1)<br>Rozwiązanie<br>B.<br>Schemat punktowania<br>1 pkt - za prawidłową odpowiedź<br>0 pkt - za błędną odpowiedź lub brak odpowiedzi<br>4.b) (0-1)<br>Rozwiązanie<br> Wartość ta nie zmienia się, ponieważ związek X powoduje jedynie spowolnienie pracy<br>enzymu (a nie jego trwałe zablokowanie) i przy odpowiednio wysokim stężeniu substratu<br>reakcja osiągnie tę samą wartość Vmax.<br> Wartość Vmax nie zmienia się w obecności związku X, ponieważ im wyższe stężenie<br>substratu tym działanie związku X jest słabsze.<br> Wartość Vmax nie zmienia się w obecności związku X, ponieważ jest to maksymalna<br>prędkość reakcji enzymatycznej, a przy odpowiednio wysokim stężeniu substratu zawsze<br>można ją osiągnąć.<br>Schemat punktowania<br>1 pkt - za prawidłowe wyjaśnienie, dlaczego wartość nie zmienia się<br>0 pkt - za nieprawidłowe wyjaśnienie lub brak wyjaśnienia</p>","solutions":[]}