{"id":"biologia-2016-maj-matura-rozszerzona/zad/18.2","paper_id":"biologia-2016-maj-matura-rozszerzona","number":"18.2","points":1,"ptype":"open","subject":"biologia","category":"matura","year":2016,"month":"maj","level":"rozszerzona","text":"Zadanie 18.2. (0-1)\nWyjaśnij, w jaki sposób mutacja, na skutek której powstała cząsteczka białka różniąca\nsię od cząsteczki prawidłowej obecnością tryptofanu zamiast cysteiny, może wpłynąć\nna zmianę struktury trzeciorzędowej tego białka. W odpowiedzi uwzględnij budowę obu\naminokwasów.\nWypełnia\negzaminator\nNr zadania\n16.\n17.1.\n17.2.\n18.1.\n18.2.\nMaks. liczba pkt\n1\n1\n1\n1\n1\nUzyskana liczba pkt\nMBI_1R","answer":null,"answer_text":"18.2. (0-1)\nWymagania ogólne\nWymagania szczegółowe\nV. Rozumowanie i argumentacja. Zdający\n[…] wyjaśnia zależności przyczynowo-\nskutkowe […], formułuje i przedstawia\nopinie związane z omawianymi\nzagadnieniami biologicznymi, dobierając\nracjonalne argumenty.\nI. Budowa chemiczna organizmów.\n4. Białka. Zdający:\n1) opisuje budowę aminokwasów (wzór\nogólny, grupy funkcyjne)\n5) opisuje strukturę 1-, 2-, 3- i 4-rzędową\nbiałek.\nI. Poznanie świata organizmów\nna różnych poziomach organizacji życia.\nZdający […] przedstawia i wyjaśnia\nprocesy […] biologiczne.\nVI. Genetyka i biotechnologia.\n3. Zmienność genetyczna. Zdający:\n5) rozróżnia mutacje genowe: punktowe [ ]\ni określa ich możliwe skutki.\nSchemat punktowania\n1 p. - za wyjaśnienie odnoszące się do różnic w budowie łańcucha bocznego obu\naminokwasów (obecności siarki w cząsteczce cysteiny lub obecności pierścienia\naromatycznego w łańcuchu tryptofanu) i możliwych zmian w strukturze III-rzędowej\ncząsteczki białka, będących konsekwencją podstawienia jednej cysteiny na tryptofan.\n0 p. - za odpowiedź, która nie spełnia powyższych wymagań, lub za brak odpowiedzi.\nPrzykładowe rozwiązania\nCysteina jest aminokwasem siarkowym i jej obecność warunkuje powstawanie mostków\ndisiarczkowych (odpowiedzialnych za stabilizowanie struktury III-rzędowej białka).\nZastąpienie jej tryptofanem niezawierającym siarki, może spowodować brak mostka\nw danym miejscu i w konsekwencji - zmianę struktury III-rzędowej białka (co może\nzmienić funkcję pełnioną przez dane białko).\nCysteina i tryptofan różnią się budową łańcucha bocznego - łańcuch cysteiny jest krótki,\nnatomiast tryptofanu bardziej rozbudowany / zawiera pierścień aromatyczny. Taka\nsubstytucja może spowodować zmianę wiązań i oddziaływań warunkujących określoną\nstrukturę danej cząsteczki białka (wodorowych, van der Waalsa).\nUwaga:\nNie uznaje się odpowiedzi, w których występuje kategoryczne stwierdzenie, że białko w ogóle\nnie będzie miało struktury trzeciorzędowej lub zostanie ona zniszczona, ponieważ informacja\ndotyczy pojedynczej mutacji punktowej.\nZadanie 19. (0-5)","solution":"## Poprawna odpowiedź\n\nCysteina posiada grupę tiolową (-SH), która tworzy wiązania disiarczkowe (-S-S-) z inną cysteiną - stabilizując strukturę trzeciorzędową. Tryptofan nie ma grupy -SH, więc po podstawieniu **wiązanie disiarczkowe nie może powstać** → zmienia się (zaburza) kształt przestrzenny białka.\n\n## Sposób 1 - Mechanizm biologiczny krok po kroku\n\n**Krok 1 - Budowa cysteiny:**\nCysteina posiada w łańcuchu bocznym (R) grupę **tiolową (-SH)**. Dwie cysteiny w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego (lub dwóch łańcuchów) mogą tworzyć **wiązanie disiarczkowe (-S-S-)** poprzez utlenienie grup -SH:\n\n\\[\\text{R-SH} + \\text{HS-R} \\xrightarrow{\\text{utlenienie}} \\text{R-S-S-R} + 2\\text{H}^+\\]\n\n**Krok 2 - Rola wiązania disiarczkowego w strukturze trzeciorzędowej:**\nWiązanie -S-S- to **wiązanie kowalencyjne** - najsilniejszy typ oddziaływania stabilizującego strukturę trzeciorzędową. Tworzy \"klamrę\" wymuszającą określony kształt przestrzenny białka (np. pętle, zagięcia łańcucha).\n\n**Krok 3 - Budowa tryptofanu:**\nTryptofan posiada w łańcuchu bocznym **dwupierścieniowy układ indolowy** (pierścień benzenowy + pierścień pięcioczłonowy z atomem azotu). **Nie ma grupy -SH** → nie może uczestniczyć w tworzeniu mostków disiarczkowych.\n\n**Krok 4 - Skutek mutacji:**\nPo podstawieniu Cys → Trp:\n- Wiązanie disiarczkowe **nie może się uformować** (brak grupy -SH po stronie zmutowanego aminokwasu)\n- Łańcuch polipeptydowy traci kowalencyjne \"spinanie\" → **zmienia się (lub zanika) charakterystyczne zagięcie / pętla**\n- Struktura trzeciorzędowa ulega zmianie → białko przyjmuje inny kształt przestrzenny → może utracić aktywność biologiczną\n\n## Sposób 2 - Porównanie właściwości obu aminokwasów (analiza strukturalna)\n\n| Cecha | Cysteina (Cys) | Tryptofan (Trp) |\n| Grupa R | -CH₂-**SH** (tiolowa) | -CH₂- + pierścień indolowy |\n| Polarność R | polarna, nienagrodzona | niepolarna, aromatyczna |\n| Zdolność do mostka -S-S- | **TAK** - poprzez utlenienie -SH | **NIE** - brak atomu siarki |\n| Efekt w III-rzędowej | tworzy kowalencyjne wiązanie poprzeczne | może uczestniczyć w oddziaływaniach hydrofobowych lub π-π, ale NIE zastępuje -S-S- |\n\n**Wniosek ze sposobu 2:**\nZmiana charakteru grupy R (z polarnej -SH na niepolarną, aromatyczną) powoduje **likwidację możliwości tworzenia wiązania disiarczkowego**. Struktura trzeciorzędowa zmienia się, bo brakuje kluczowego kowalencyjnego \"spinacza\" utrzymującego kształt.\n\n## Sposób 3 - Analogia: most vs. lina\n\nWyobraź sobie strukturę trzeciorzędową jako **most wiszący**:\n- Wiązania disiarczkowe Cys-Cys = **stalowe liny** (kowalencyjne, bardzo mocne, utrzymują geometrię)\n- Inne oddziaływania (wiązania wodorowe, hydrofobowe) = linki nylonowe\n\nMutacja Cys → Trp to jak **wymiana stalowej liny na kawałek drewna** - drewno (pierścień indolowy Trp) może co najwyżej leżeć obok, ale nie zastąpi funkcji nośnej liny. Most zmienia kształt lub się zapada = zmiana struktury trzeciorzędowej.\n\n## Schemat oceniania CKE\n\n> **1 pkt** - za wyjasnienie odnoszace sie do **roznic w budowie lancucha bocznego** obu aminokwasow (obecnosc siarki w cysteinie - mostki disiarczkowe, lub pierscien aromatyczny w tryptofanie) i mozliwych zmian **struktury III-rzedowej** bialka po podstawieniu cysteiny tryptofanem.\n>\n> **0 pkt** - odpowiedz niespelniajaca wymagan lub brak odpowiedzi.\n>\n> CKE nie uznaje kategorycznego stwierdzenia, ze bialko w ogole nie bedzie mialo struktury III-rzedowej (to pojedyncza mutacja punktowa).\n\n## Wzory z karty CKE\n\n> 📖 **Karta wzorów CKE str. 6-7 - Aminokwasy (wzory strukturalne + grupy R):**\n> - **Cysteina (Cys, C):** R = -CH₂-SH → *patrz wzór na str. 6* - grupa tiolowa wyraźnie zaznaczona\n> - **Tryptofan (Trp, W):** R = -CH₂- + układ bicykliczny indolowy → *str. 7* - brak atomu S, brak grupy -SH\n> - Na karcie widać wprost: Cys ma **S** w łańcuchu bocznym, Trp - nie ma. To wystarczy do uzasadnienia niemożności powstania wiązania -S-S-.\n>\n> 📖 **Karta wzorów CKE str. 8 - pKa grup aminokwasów:**\n> Cysteina ma pKa ~8,3 dla grupy -SH (może oddawać H⁺) → potwierdza reaktywność grupy tiolowej i zdolność do tworzenia mostka disiarczkowego.\n\n## Typowe pułapki i uwaga\n\n> ⚠️ **Uwaga:** Nie myl struktury **drugorzędowej** (helisa α, harmonijka β - wiązania wodorowe w szkielecie) ze **trzeciorzędową** (całościowy kształt 3D - tu działają wiązania disiarczkowe, oddziaływania hydrofobowe, jonowe). Pytanie dotyczy wyłącznie **III-rzędowej**.\n\n> ⚠️ **Uwaga:** Wiązanie disiarczkowe to **wiązanie kowalencyjne**, nie wodorowe - to jeden z powodów, dla których jest tak ważne dla stabilności struktury. Nie pisz \"wiązanie wodorowe między cysteinami\" - to błąd merytorycznie dyskwalifikujący.\n\n> ⚠️ **Uwaga:** Odpowiedź niepełna = 0 pkt. Musisz wskazać **konkretnie grupę -SH u Cys** i **jej brak u Trp** - samo \"aminokwasy mają inne właściwości\" nie wystarczy dla klucza CKE.\n\n> ⚠️ **Uwaga:** Tryptofan jest największym aminokwasem (Mr ≈ 204) i najbardziej hydrofobowym aromatycznym - może wpływać na strukturę przez oddziaływania hydrofobowe, ale to **nie zastępuje** funkcji wiązania disiarczkowego. Nie daj się zmylić - kluczowy mechanizm to wyłącznie brak grupy -SH.","image":"img/biologia-2016-maj-matura-rozszerzona/zad-18.2.webp","solution_image":null,"topics":null,"page_from":17,"source":"ocr","answer_source":null,"answer_text_source":"ocr","solution_source":"maturazai","text_source":"ocr","source_label":"Biologia · Matura · maj 2016 (rozszerzona)","subject_label":"Biologia","category_label":"Matura","text_html":"<p>Zadanie 18.2. (0-1)<br>Wyjaśnij, w jaki sposób mutacja, na skutek której powstała cząsteczka białka różniąca<br>się od cząsteczki prawidłowej obecnością tryptofanu zamiast cysteiny, może wpłynąć<br>na zmianę struktury trzeciorzędowej tego białka. W odpowiedzi uwzględnij budowę obu<br>aminokwasów.<br>Wypełnia<br>egzaminator<br>Nr zadania<br>16.<br>17.1.<br>17.2.<br>18.1.<br>18.2.<br>Maks. liczba pkt<br>1<br>1<br>1<br>1<br>1<br>Uzyskana liczba pkt<br>MBI_1R</p>","answer_text_html":"<p>18.2. (0-1)<br>Wymagania ogólne<br>Wymagania szczegółowe<br>V. Rozumowanie i argumentacja. Zdający<br>[…] wyjaśnia zależności przyczynowo-<br>skutkowe […], formułuje i przedstawia<br>opinie związane z omawianymi<br>zagadnieniami biologicznymi, dobierając<br>racjonalne argumenty.<br>I. Budowa chemiczna organizmów.</p>\n<ol><li>Białka. Zdający:</li><li>opisuje budowę aminokwasów (wzór</li></ol>\n<p>ogólny, grupy funkcyjne)</p>\n<ol><li>opisuje strukturę 1-, 2-, 3- i 4-rzędową</li></ol>\n<p>białek.<br>I. Poznanie świata organizmów<br>na różnych poziomach organizacji życia.<br>Zdający […] przedstawia i wyjaśnia<br>procesy […] biologiczne.<br>VI. Genetyka i biotechnologia.</p>\n<ol><li>Zmienność genetyczna. Zdający:</li><li>rozróżnia mutacje genowe: punktowe [ ]</li></ol>\n<p>i określa ich możliwe skutki.<br>Schemat punktowania<br>1 p. - za wyjaśnienie odnoszące się do różnic w budowie łańcucha bocznego obu<br>aminokwasów (obecności siarki w cząsteczce cysteiny lub obecności pierścienia<br>aromatycznego w łańcuchu tryptofanu) i możliwych zmian w strukturze III-rzędowej<br>cząsteczki białka, będących konsekwencją podstawienia jednej cysteiny na tryptofan.<br>0 p. - za odpowiedź, która nie spełnia powyższych wymagań, lub za brak odpowiedzi.<br>Przykładowe rozwiązania<br>Cysteina jest aminokwasem siarkowym i jej obecność warunkuje powstawanie mostków<br>disiarczkowych (odpowiedzialnych za stabilizowanie struktury III-rzędowej białka).<br>Zastąpienie jej tryptofanem niezawierającym siarki, może spowodować brak mostka<br>w danym miejscu i w konsekwencji - zmianę struktury III-rzędowej białka (co może<br>zmienić funkcję pełnioną przez dane białko).<br>Cysteina i tryptofan różnią się budową łańcucha bocznego - łańcuch cysteiny jest krótki,<br>natomiast tryptofanu bardziej rozbudowany / zawiera pierścień aromatyczny. Taka<br>substytucja może spowodować zmianę wiązań i oddziaływań warunkujących określoną<br>strukturę danej cząsteczki białka (wodorowych, van der Waalsa).<br>Uwaga:<br>Nie uznaje się odpowiedzi, w których występuje kategoryczne stwierdzenie, że białko w ogóle<br>nie będzie miało struktury trzeciorzędowej lub zostanie ona zniszczona, ponieważ informacja<br>dotyczy pojedynczej mutacji punktowej.<br>Zadanie 19. (0-5)</p>","solutions":[{"source":"maturazai","label":"maturazai.pl (AI)","kind":"text","html":"<h4>Poprawna odpowiedź</h4>\n<p>Cysteina posiada grupę tiolową (-SH), która tworzy wiązania disiarczkowe (-S-S-) z inną cysteiną - stabilizując strukturę trzeciorzędową. Tryptofan nie ma grupy -SH, więc po podstawieniu <strong>wiązanie disiarczkowe nie może powstać</strong> → zmienia się (zaburza) kształt przestrzenny białka.</p>\n<h4>Sposób 1 - Mechanizm biologiczny krok po kroku</h4>\n<p><strong>Krok 1 - Budowa cysteiny:</strong><br>Cysteina posiada w łańcuchu bocznym (R) grupę <strong>tiolową (-SH)</strong>. Dwie cysteiny w obrębie jednego łańcucha polipeptydowego (lub dwóch łańcuchów) mogą tworzyć <strong>wiązanie disiarczkowe (-S-S-)</strong> poprzez utlenienie grup -SH:</p>\n<p>\\[\\text{R-SH} + \\text{HS-R} \\xrightarrow{\\text{utlenienie}} \\text{R-S-S-R} + 2\\text{H}^+\\]</p>\n<p><strong>Krok 2 - Rola wiązania disiarczkowego w strukturze trzeciorzędowej:</strong><br>Wiązanie -S-S- to <strong>wiązanie kowalencyjne</strong> - najsilniejszy typ oddziaływania stabilizującego strukturę trzeciorzędową. Tworzy &quot;klamrę&quot; wymuszającą określony kształt przestrzenny białka (np. pętle, zagięcia łańcucha).</p>\n<p><strong>Krok 3 - Budowa tryptofanu:</strong><br>Tryptofan posiada w łańcuchu bocznym <strong>dwupierścieniowy układ indolowy</strong> (pierścień benzenowy + pierścień pięcioczłonowy z atomem azotu). <strong>Nie ma grupy -SH</strong> → nie może uczestniczyć w tworzeniu mostków disiarczkowych.</p>\n<p><strong>Krok 4 - Skutek mutacji:</strong><br>Po podstawieniu Cys → Trp:</p>\n<ul><li>Wiązanie disiarczkowe <strong>nie może się uformować</strong> (brak grupy -SH po stronie zmutowanego aminokwasu)</li><li>Łańcuch polipeptydowy traci kowalencyjne &quot;spinanie&quot; → <strong>zmienia się (lub zanika) charakterystyczne zagięcie / pętla</strong></li><li>Struktura trzeciorzędowa ulega zmianie → białko przyjmuje inny kształt przestrzenny → może utracić aktywność biologiczną</li></ul>\n<h4>Sposób 2 - Porównanie właściwości obu aminokwasów (analiza strukturalna)</h4>\n<p>| Cecha | Cysteina (Cys) | Tryptofan (Trp) |<br>| Grupa R | -CH₂-<strong>SH</strong> (tiolowa) | -CH₂- + pierścień indolowy |<br>| Polarność R | polarna, nienagrodzona | niepolarna, aromatyczna |<br>| Zdolność do mostka -S-S- | <strong>TAK</strong> - poprzez utlenienie -SH | <strong>NIE</strong> - brak atomu siarki |<br>| Efekt w III-rzędowej | tworzy kowalencyjne wiązanie poprzeczne | może uczestniczyć w oddziaływaniach hydrofobowych lub π-π, ale NIE zastępuje -S-S- |</p>\n<p><strong>Wniosek ze sposobu 2:</strong><br>Zmiana charakteru grupy R (z polarnej -SH na niepolarną, aromatyczną) powoduje <strong>likwidację możliwości tworzenia wiązania disiarczkowego</strong>. Struktura trzeciorzędowa zmienia się, bo brakuje kluczowego kowalencyjnego &quot;spinacza&quot; utrzymującego kształt.</p>\n<h4>Sposób 3 - Analogia: most vs. lina</h4>\n<p>Wyobraź sobie strukturę trzeciorzędową jako <strong>most wiszący</strong>:</p>\n<ul><li>Wiązania disiarczkowe Cys-Cys = <strong>stalowe liny</strong> (kowalencyjne, bardzo mocne, utrzymują geometrię)</li><li>Inne oddziaływania (wiązania wodorowe, hydrofobowe) = linki nylonowe</li></ul>\n<p>Mutacja Cys → Trp to jak <strong>wymiana stalowej liny na kawałek drewna</strong> - drewno (pierścień indolowy Trp) może co najwyżej leżeć obok, ale nie zastąpi funkcji nośnej liny. Most zmienia kształt lub się zapada = zmiana struktury trzeciorzędowej.</p>\n<h4>Schemat oceniania CKE</h4>\n<blockquote><strong>1 pkt</strong> - za wyjasnienie odnoszace sie do <strong>roznic w budowie lancucha bocznego</strong> obu aminokwasow (obecnosc siarki w cysteinie - mostki disiarczkowe, lub pierscien aromatyczny w tryptofanie) i mozliwych zmian <strong>struktury III-rzedowej</strong> bialka po podstawieniu cysteiny tryptofanem.<br><br><strong>0 pkt</strong> - odpowiedz niespelniajaca wymagan lub brak odpowiedzi.<br><br>CKE nie uznaje kategorycznego stwierdzenia, ze bialko w ogole nie bedzie mialo struktury III-rzedowej (to pojedyncza mutacja punktowa).</blockquote>\n<h4>Wzory z karty CKE</h4>\n<blockquote>📖 <strong>Karta wzorów CKE str. 6-7 - Aminokwasy (wzory strukturalne + grupy R):</strong><br>- <strong>Cysteina (Cys, C):</strong> R = -CH₂-SH → <em>patrz wzór na str. 6</em> - grupa tiolowa wyraźnie zaznaczona<br>- <strong>Tryptofan (Trp, W):</strong> R = -CH₂- + układ bicykliczny indolowy → <em>str. 7</em> - brak atomu S, brak grupy -SH<br>- Na karcie widać wprost: Cys ma <strong>S</strong> w łańcuchu bocznym, Trp - nie ma. To wystarczy do uzasadnienia niemożności powstania wiązania -S-S-.<br><br>📖 <strong>Karta wzorów CKE str. 8 - pKa grup aminokwasów:</strong><br>Cysteina ma pKa ~8,3 dla grupy -SH (może oddawać H⁺) → potwierdza reaktywność grupy tiolowej i zdolność do tworzenia mostka disiarczkowego.</blockquote>\n<h4>Typowe pułapki i uwaga</h4>\n<blockquote>⚠️ <strong>Uwaga:</strong> Nie myl struktury <strong>drugorzędowej</strong> (helisa α, harmonijka β - wiązania wodorowe w szkielecie) ze <strong>trzeciorzędową</strong> (całościowy kształt 3D - tu działają wiązania disiarczkowe, oddziaływania hydrofobowe, jonowe). Pytanie dotyczy wyłącznie <strong>III-rzędowej</strong>.</blockquote>\n<blockquote>⚠️ <strong>Uwaga:</strong> Wiązanie disiarczkowe to <strong>wiązanie kowalencyjne</strong>, nie wodorowe - to jeden z powodów, dla których jest tak ważne dla stabilności struktury. Nie pisz &quot;wiązanie wodorowe między cysteinami&quot; - to błąd merytorycznie dyskwalifikujący.</blockquote>\n<blockquote>⚠️ <strong>Uwaga:</strong> Odpowiedź niepełna = 0 pkt. Musisz wskazać <strong>konkretnie grupę -SH u Cys</strong> i <strong>jej brak u Trp</strong> - samo &quot;aminokwasy mają inne właściwości&quot; nie wystarczy dla klucza CKE.</blockquote>\n<blockquote>⚠️ <strong>Uwaga:</strong> Tryptofan jest największym aminokwasem (Mr ≈ 204) i najbardziej hydrofobowym aromatycznym - może wpływać na strukturę przez oddziaływania hydrofobowe, ale to <strong>nie zastępuje</strong> funkcji wiązania disiarczkowego. Nie daj się zmylić - kluczowy mechanizm to wyłącznie brak grupy -SH.</blockquote>"}]}