{"id":"biologia-2017-maj-matura-rozszerzona/zad/1.1","paper_id":"biologia-2017-maj-matura-rozszerzona","number":"1.1","points":1,"ptype":"open","subject":"biologia","category":"matura","year":2017,"month":"maj","level":"rozszerzona","text":"Zadanie 1.1. (0-1)\nPodaj nazwy wiązań chemicznych stabilizujących III-rzędową strukturę białka,\noznaczonych na schemacie numerami 1. i 2.\n1\n2","answer":null,"answer_text":"1.1. (0-1)\nWymagania ogólne\nWymagania szczegółowe\nI. Poznanie świata organizmów na różnych\npoziomach organizacji życia. Zdający [ ]\nprzedstawia i wyjaśnia procesy i zjawiska\nbiologiczne, przedstawia związki między\nstrukturą a funkcją na różnych poziomach\norganizacji życia.\nI. Budowa chemiczna organizmów.\n1. Zagadnienia ogólne. Zdający\n3) przedstawia rodzaje wiązań i oddziaływań\nchemicznych występujące w cząsteczkach\nbiologicznych i ich rolę.\n4. Białka. Zdający\n5) opisuje strukturę 1-, 2-, 3- i 4-rzędową\nbiałek.\nSchemat punktowania","solution":"## Poprawna odpowiedź\n\n- Oddziaływanie **1.** → **wiązanie wodorowe**\n- Oddziaływanie **2.** → **wiązanie dwusiarczkowe (mostek disiarczkowy)**\n\n## Sposób 1 - Mechanizm biologiczny krok po kroku\n\n**Oddziaływanie 1. - przyciąganie elektrostatyczne między -OH a C=O:**\n\nGrupa hydroksylowa (-OH) jest donorem protonu wodorowego, natomiast tlen grupy karbonylowej (C=O) jest akceptorem. Między nimi powstaje **wiązanie wodorowe** - oddziaływanie elektrostatyczne, w którym atom wodoru jest „dzielony\" między dwa elektroujemne atomy (O…H-O). To najliczniejszy typ oddziaływania w białkach, odpowiedzialny zarówno za strukturę II-rzędową (alfa-helisa, beta-harmonijka), jak i za stabilizację struktury III-rzędowej przez kontakty między łańcuchami bocznymi.\n\n> **Wniosek:** Wiązanie 1. = **wiązanie wodorowe**.\n\n**Oddziaływanie 2. - wiązanie kowalencyjne między dwiema resztami cysteiny:**\n\nSchemat pokazuje dwie reszty aminokwasu **cysteiny** (Cys), których łańcuchy boczne zawierają grupę tiolową (-SH). W procesie utleniania dwa protony \\(\\ce{H}\\) zostają oderwane, a dwa atomy siarki tworzą **wiązanie kowalencyjne \\(\\ce{-S-S-}\\)**:\n\n\\[\n\\ce{2\\ R{-}SH ->[\\text{utlenianie}] R{-}S{-}S{-}R + 2H+ + 2e-}\n\\]\n\nJest to jedyne **kowalencyjne** (a więc silne, niepolarne, trudne do zerwania) wiązanie w strukturze III-rzędowej - stąd jego kluczowa rola w stabilizacji białek sekrecyjnych i zewnątrzkomórkowych.\n\n> **Wniosek:** Wiązanie 2. = **wiązanie dwusiarczkowe (mostek disiarczkowy)**.\n\n## Sposób 2 - Identyfikacja przez eliminację i cechy oddziaływań\n\nZadanie podaje cztery typy oddziaływań i przypisuje im numery. Kluczem jest charakter każdego z nich:\n\n| Nr | Opis z zadania | Charakter | Nazwa |\n| **1** | przyciąganie elektrostatyczne: -OH O=C | słabe, niekowalencyjne, między δ⁺H a δ⁻O | **wiązanie wodorowe** |\n| **2** | wiązanie kowalencyjne: -S-S- | silne, kowalencyjne | **wiązanie dwusiarczkowe** |\n| 3 | interakcje hydrofobowe (CH₃) | niekowalencyjne, odpychanie wody | interakcje hydrofobowe |\n| 4 | -NH₃⁺ -COO⁻ | jonowe, pełny ładunek | oddziaływania jonowe (mostek solny) |\n\nPułapka: zarówno wiązanie wodorowe (1), jak i oddziaływanie jonowe (4) mają charakter elektrostatyczny - ale **wiązanie wodorowe** angażuje częściowy ładunek (δ) na elektroujemnym atomie i atomie H, natomiast **mostek solny** angażuje pełne ładunki (\\(\\ce{+1}\\) i \\(\\ce{-1}\\)). Schemat pokazuje dla (1) grupę -OH i C=O (nie pełne jony) → to wiązanie wodorowe.\n\n## Sposób 3 - Weryfikacja przez aminokwasy donorujące grupę -SH i -OH\n\nWiedząc **który aminokwas** niesie daną grupę, jednoznacznie identyfikujemy wiązanie:\n\n- Grupę **-SH** (tiolową) nosi wyłącznie **cysteina (Cys)**. Dwie reszty Cys = mostek \\(\\ce{-S-S-}\\) = **wiązanie dwusiarczkowe**.\n- Grupę **-OH** niosą seryna (Ser), treonina (Thr), tyrozyna (Tyr). Ich -OH tworzy wiązania wodorowe z innymi grupami polarnymi (C=O, -NH, inne -OH).\n\n> Rozpoznanie aminokwasu → rozpoznanie grupy funkcyjnej → rozpoznanie wiązania. Trzy kroki, zero pomyłek.\n\n## Schemat oceniania CKE\n\n> **1 pkt** - za podanie dwoch wlasciwych nazw wiazan chemicznych.\n> **0 pkt** - za kazda inna odpowiedz lub za brak odpowiedzi.\n>\n> **Rozwiazanie CKE:** 1. wiazanie wodorowe; 2. mostek disiarczkowy / dwusiarczkowy / disulfidowy (wiazanie disiarczkowe / disulfidowe).\n>\n> **Uwagi CKE:** Do uznania: 1. mostek wodorowy. Nie uznaje sie dla 2.: \"wiazanie kowalencyjne\", \"mostek siarczkowy/siarkowe/siarczkowe/tiolowe/sulfonowe\".\n## Wzory z karty CKE - czego MASZ użyć\n\n> 📖 **Karta wzorów CKE str. 6-7 - 20 aminokwasów:**\n> Wzory cysteiny (Cys) z grupą -CH₂-SH jednoznacznie wskazują, że to jedyny aminokwas z grupą tiolową zdolną do tworzenia mostka \\(\\ce{-S-S-}\\).\n> Wzory seryny (Ser), treoniny (Thr), tyrozyny (Tyr) z grupą -OH potwierdzają, że -OH = donor wiązania wodorowego.\n\nW tym zadaniu karta wzorów jest pomocna przy weryfikacji Sposobu 3 - reszta to czysta znajomość mechanizmów.\n\n## Typowe pułapki i uwaga\n\n> ⚠️ **Uwaga:** Nie pisz „wiązanie jonowe\" dla oddziaływania 1. - wiązanie wodorowe to NIE to samo co oddziaływanie jonowe. Oba są elektrostatyczne, ale jonowe wymaga pełnych ładunków (\\(\\ce{NH3+}\\) i \\(\\ce{COO-}\\)), a wodorowe - tylko częściowych (δ⁺ na H, δ⁻ na O lub N).\n\n> ⚠️ **Uwaga:** Nie pisz po prostu „kowalencyjne\" dla oddziaływania 2. - wiązanie peptydowe też jest kowalencyjne i też jest w białku! Musisz sprecyzować: **dwusiarczkowe / disiarczkowe / mostek -S-S-**.\n\n> ⚠️ **Uwaga:** Mostek disiarczkowy stabilizuje strukturę **III-rzędową i IV-rzędową**, ale **NIE II-rzędową** (alfa-helisa i beta-harmonijka to wyłącznie wiązania wodorowe wzdłuż szkieletu głównego). Egzaminatorzy często sprawdzają, czy uczeń rozumie tę różnicę.\n\n> ⚠️ **Uwaga:** Mostek disiarczkowy to jedyne wiązanie **kowalencyjne** stabilizujące strukturę III-rzędową. Wszystkie pozostałe (wodorowe, jonowe, hydrofobowe) są niekowalencyjne i znacznie słabsze - dlatego białka z dużą liczbą mostków -S-S- są wyjątkowo odporne na denaturację.","image":"img/biologia-2017-maj-matura-rozszerzona/zad-1.1.webp","solution_image":null,"topics":null,"page_from":2,"source":"ocr","answer_source":null,"answer_text_source":"ocr","solution_source":"maturazai","text_source":"ocr","source_label":"Biologia · Matura · maj 2017 (rozszerzona)","subject_label":"Biologia","category_label":"Matura","text_html":"

Zadanie 1.1. (0-1)
Podaj nazwy wiązań chemicznych stabilizujących III-rzędową strukturę białka,
oznaczonych na schemacie numerami 1. i 2.
1
2

","answer_text_html":"

1.1. (0-1)
Wymagania ogólne
Wymagania szczegółowe
I. Poznanie świata organizmów na różnych
poziomach organizacji życia. Zdający [ ]
przedstawia i wyjaśnia procesy i zjawiska
biologiczne, przedstawia związki między
strukturą a funkcją na różnych poziomach
organizacji życia.
I. Budowa chemiczna organizmów.

\n
  1. Zagadnienia ogólne. Zdający
  2. przedstawia rodzaje wiązań i oddziaływań
\n

chemicznych występujące w cząsteczkach
biologicznych i ich rolę.

\n
  1. Białka. Zdający
  2. opisuje strukturę 1-, 2-, 3- i 4-rzędową
\n

białek.
Schemat punktowania

","solutions":[{"source":"maturazai","label":"maturazai.pl (AI)","kind":"text","html":"

Poprawna odpowiedź

\n\n

Sposób 1 - Mechanizm biologiczny krok po kroku

\n

Oddziaływanie 1. - przyciąganie elektrostatyczne między -OH a C=O:

\n

Grupa hydroksylowa (-OH) jest donorem protonu wodorowego, natomiast tlen grupy karbonylowej (C=O) jest akceptorem. Między nimi powstaje wiązanie wodorowe - oddziaływanie elektrostatyczne, w którym atom wodoru jest „dzielony" między dwa elektroujemne atomy (O…H-O). To najliczniejszy typ oddziaływania w białkach, odpowiedzialny zarówno za strukturę II-rzędową (alfa-helisa, beta-harmonijka), jak i za stabilizację struktury III-rzędowej przez kontakty między łańcuchami bocznymi.

\n
Wniosek: Wiązanie 1. = wiązanie wodorowe.
\n

Oddziaływanie 2. - wiązanie kowalencyjne między dwiema resztami cysteiny:

\n

Schemat pokazuje dwie reszty aminokwasu cysteiny (Cys), których łańcuchy boczne zawierają grupę tiolową (-SH). W procesie utleniania dwa protony \\ceH zostają oderwane, a dwa atomy siarki tworzą wiązanie kowalencyjne \\ce−S−S−:

\n
\\ce2 R−SH−>[utlenianie]R−S−S−R+2H++2e−
\n

Jest to jedyne kowalencyjne (a więc silne, niepolarne, trudne do zerwania) wiązanie w strukturze III-rzędowej - stąd jego kluczowa rola w stabilizacji białek sekrecyjnych i zewnątrzkomórkowych.

\n
Wniosek: Wiązanie 2. = wiązanie dwusiarczkowe (mostek disiarczkowy).
\n

Sposób 2 - Identyfikacja przez eliminację i cechy oddziaływań

\n

Zadanie podaje cztery typy oddziaływań i przypisuje im numery. Kluczem jest charakter każdego z nich:

\n

| Nr | Opis z zadania | Charakter | Nazwa |
| 1 | przyciąganie elektrostatyczne: -OH O=C | słabe, niekowalencyjne, między δ⁺H a δ⁻O | wiązanie wodorowe |
| 2 | wiązanie kowalencyjne: -S-S- | silne, kowalencyjne | wiązanie dwusiarczkowe |
| 3 | interakcje hydrofobowe (CH₃) | niekowalencyjne, odpychanie wody | interakcje hydrofobowe |
| 4 | -NH₃⁺ -COO⁻ | jonowe, pełny ładunek | oddziaływania jonowe (mostek solny) |

\n

Pułapka: zarówno wiązanie wodorowe (1), jak i oddziaływanie jonowe (4) mają charakter elektrostatyczny - ale wiązanie wodorowe angażuje częściowy ładunek (δ) na elektroujemnym atomie i atomie H, natomiast mostek solny angażuje pełne ładunki (\\ce+1 i \\ce−1). Schemat pokazuje dla (1) grupę -OH i C=O (nie pełne jony) → to wiązanie wodorowe.

\n

Sposób 3 - Weryfikacja przez aminokwasy donorujące grupę -SH i -OH

\n

Wiedząc który aminokwas niesie daną grupę, jednoznacznie identyfikujemy wiązanie:

\n\n
Rozpoznanie aminokwasu → rozpoznanie grupy funkcyjnej → rozpoznanie wiązania. Trzy kroki, zero pomyłek.
\n

Schemat oceniania CKE

\n
1 pkt - za podanie dwoch wlasciwych nazw wiazan chemicznych.
0 pkt - za kazda inna odpowiedz lub za brak odpowiedzi.

Rozwiazanie CKE: 1. wiazanie wodorowe; 2. mostek disiarczkowy / dwusiarczkowy / disulfidowy (wiazanie disiarczkowe / disulfidowe).

Uwagi CKE: Do uznania: 1. mostek wodorowy. Nie uznaje sie dla 2.: "wiazanie kowalencyjne", "mostek siarczkowy/siarkowe/siarczkowe/tiolowe/sulfonowe".
\n

Wzory z karty CKE - czego MASZ użyć

\n
📖 Karta wzorów CKE str. 6-7 - 20 aminokwasów:
Wzory cysteiny (Cys) z grupą -CH₂-SH jednoznacznie wskazują, że to jedyny aminokwas z grupą tiolową zdolną do tworzenia mostka \\ce−S−S−.
Wzory seryny (Ser), treoniny (Thr), tyrozyny (Tyr) z grupą -OH potwierdzają, że -OH = donor wiązania wodorowego.
\n

W tym zadaniu karta wzorów jest pomocna przy weryfikacji Sposobu 3 - reszta to czysta znajomość mechanizmów.

\n

Typowe pułapki i uwaga

\n
⚠️ Uwaga: Nie pisz „wiązanie jonowe" dla oddziaływania 1. - wiązanie wodorowe to NIE to samo co oddziaływanie jonowe. Oba są elektrostatyczne, ale jonowe wymaga pełnych ładunków (\\ceNH3+ i \\ceCOO−), a wodorowe - tylko częściowych (δ⁺ na H, δ⁻ na O lub N).
\n
⚠️ Uwaga: Nie pisz po prostu „kowalencyjne" dla oddziaływania 2. - wiązanie peptydowe też jest kowalencyjne i też jest w białku! Musisz sprecyzować: dwusiarczkowe / disiarczkowe / mostek -S-S-.
\n
⚠️ Uwaga: Mostek disiarczkowy stabilizuje strukturę III-rzędową i IV-rzędową, ale NIE II-rzędową (alfa-helisa i beta-harmonijka to wyłącznie wiązania wodorowe wzdłuż szkieletu głównego). Egzaminatorzy często sprawdzają, czy uczeń rozumie tę różnicę.
\n
⚠️ Uwaga: Mostek disiarczkowy to jedyne wiązanie kowalencyjne stabilizujące strukturę III-rzędową. Wszystkie pozostałe (wodorowe, jonowe, hydrofobowe) są niekowalencyjne i znacznie słabsze - dlatego białka z dużą liczbą mostków -S-S- są wyjątkowo odporne na denaturację.
"},{"source":"zadaniazmatur","label":"zadaniazmatur.pl","kind":"text","html":"
  1. wodorowe
  2. mostek disiarczkowy
"}]}