Zadanie 11.
Krzywa wiązania tlenu przedstawia wysycenie cząstkowe hemoglobiny w zależności
od ciśnienia cząstkowego tlenu. Wysyceniem cząstkowym nazywa się stosunek liczby miejsc
zawierających związany tlen do całkowitej liczby miejsc zdolnych do wiązania tlenu
w cząsteczkach hemoglobiny.
Na wiązanie tlenu przez hemoglobinę wpływają różne czynniki, m.in. stężenie
2,3-bisfosfoglicerynianu (2,3-BPG) w erytrocytach.
Na wykresie przedstawiono dwie krzywe wiązania tlenu:
czarna krzywa przedstawia dane uzyskane z użyciem ludzkiej hemoglobiny oczyszczonej
(wyizolowanej z erytrocytów)
czerwona krzywa przedstawia dane uzyskane z użyciem ludzkiej hemoglobiny
znajdującej się w erytrocytach.
Na osi X zaznaczono typowe wartości ciśnienia cząstkowego tlenu występujące w płucach
oraz w tkankach innych narządów organizmu.
Na podstawie: J.M. Berg i in., Biochemia, Warszawa 2009.
8%
66%
0
20
50
100
150
200
1,0
0,8
0,6
0,4
0,2
0,0
hemoglobina
w erytrocytach
(2,3-BPG obecny)
oczyszczona
hemoglobina
(brak 2,3-BPG)
płuca
tkanki innych
narządów
wysycenie cząstkowe
hemoglobiny
pO2 [mmHg]
X
Y
MBIP-R0_100
Odpowiedź: 11.1. | # | Stwierdzenie | Ocena | |---|---|---| | 1 | Oczyszczona Hb ma większe powinowactwo do O₂ niż Hb w erytrocytach | P | | 2 | Przy pO₂ = 100 mmHg oczyszczona Hb wiąże o 8% więcej O₂ niż Hb w erytrocytach | P | | 3 | Maksymalne wysycenie cząstkowe Hb tlenem zależy od 2,3-BPG | F | Uzasadnienia: 1. P — czarna krzywa (oczyszczona) leży wyżej i bardziej w lewo niż czerwona. Przy każdej wartości pO₂ wysycenie jest większe → większe powinowactwo do O₂. 2,3-BPG obniża powinowactwo (jest allosterycznym inhibitorem Hb). 2. P — z wykresu: przy 100 mmHg oczyszczona Hb ~98% (0,98), Hb w erytrocytach ~90% (0,90). Różnica = 8% (jak zaznaczone na wykresie). 3. F — maksymalne wysycenie obu krzywych dąży do 1,0 (100%) przy wysokim pO₂ (200+ mmHg). Wartość maksymalna jest TA SAMA. 2,3-BPG zmienia kształt krzywej (przesuwa w prawo), ale nie zmienia maksymalnego wysycenia. 11.2. Podwyższone 2,3-BPG u ciężarnych powoduje OBNIŻONE powinowactwo Hb matki do tlenu, co UŁATWIA dyfuzję O₂ z części macicznej łożyska do części płodowej łożyska. Mechanizm: - U matki: 30% wyższe 2,3-BPG → Hb matki łatwiej oddaje O₂ (niższe powinowactwo). - HbF (hemoglobina płodowa) wiąże 2,3-BPG słabiej → niezakłócone powinowactwo → wysokie powinowactwo do O₂. - W łożysku: matka oddaje O₂ łatwo (niskie powinowactwo) ← → płód chłonie O₂ łatwo (wysokie powinowactwo HbF) → efektywny transfer O₂ przez łożysko. 11.3. Inne funkcje hemoglobiny: - Transport CO₂ — Hb wiąże CO₂ na grupach aminowych (karbaminohemoglobina) → ~20% transportu CO₂ z tkanek do płuc. - Bufor pH krwi — Hb wiąże H⁺ (zwłaszcza po oddaniu O₂) → stabilizuje pH krwi (~7.4). - Transport NO — Hb wiąże tlenek azotu (S-nitrozohemoglobina) → regulacja przepływu krwi w kapilarach. Najczęstsza odpowiedź: transport CO₂ (lub buforowanie pH).
\nStrony arkusza CKE z trescia zadania
\nKlucz pojęciowy — hemoglobina
\nCecha | Hemoglobina dorosła (HbA) | Hemoglobina płodowa (HbF)
Skład | 2 α + 2 β | 2 α + 2 γ
Powinowactwo do O₂ | Niższe | Wyższe
Wiązanie 2,3-BPG | Silne (γ nie ma kieszeni dla BPG) | Słabe
Funkcja | Transport O₂ w organizmie dorosłym | Pobieranie O₂ od matki przez łożysko
Kiedy | Po urodzeniu (~6 mies. zastępuje HbF) | Płód + 6 miesięcy po urodzeniu
Klucz pojęciowy — modyfikatory powinowactwa Hb
\nCzynnik | Wpływ na powinowactwo Hb | Wpływ na krzywą
2,3-BPG | Obniża | Przesunięcie w prawo
CO₂ (wysokie) | Obniża (efekt Bohra) | Przesunięcie w prawo
H⁺ (niskie pH, kwaśne) | Obniża | Przesunięcie w prawo
Wysoka T | Obniża | Przesunięcie w prawo
CO (tlenek węgla) | Podwyższa (200×) — toksyczne | Przesunięcie w lewo
NO (małe stęż.) | Modyfikuje | Złożone
Efekt Bohra: w tkankach (wysokie CO₂, niskie pH) Hb oddaje O₂ ŁATWIEJ. W płucach (niskie CO₂, wysokie pH) Hb wiąże O₂ ŁATWIEJ. Inteligentny system!
\nMechanizm: 2,3-BPG i krzywa wiązania O₂
\n2,3-BPG powstaje w glikolizie erytrocytów (boczna gałąź z 1,3-BPG przez mutazę).
\n2,3-BPG wiąże się z hemoglobiną w specyficznej kieszeni allosterycznej między łańcuchami β.
\nStabilizacja formy T (tense): 2,3-BPG stabilizuje konformację o niższym powinowactwie do O₂.
\nSkutek: Hb z 2,3-BPG (w erytrocytach) łatwiej oddaje O₂ tkankom przy niższym pO₂. To fizjologicznie korzystne — tkanki potrzebują efektywnego dostarczenia O₂.
\nBez 2,3-BPG (oczyszczona Hb) — pozostaje w formie R (relaxed) o wysokim powinowactwie → trudno oddaje O₂ → nieefektywne.
\nMechanizm: krążenie łożyskowe i 2,3-BPG (11.2)
\nMatka wzbogaca krew w O₂ przez płuca → Hb matki (HbA) wysycona.
\nKrew matki dochodzi do łożyska (część maciczna, decydua). Tam stężenie 2,3-BPG wyższe o 30% niż u nieciężarnej.
\nPowinowactwo HbA matki OBNIŻA SIĘ dodatkowo z powodu wysokiego 2,3-BPG → matka łatwiej oddaje O₂ w łożysku.
\nHbF płodu wiąże 2,3-BPG słabo → wysokie powinowactwo do O₂ (NIE jest obniżone przez 2,3-BPG).
\nGradient O₂ przez łożysko: O₂ przemieszcza się z matki (niskie powinowactwo, łatwo oddaje) do płodu (wysokie powinowactwo, chętnie chwyta).
\nEfekt: efektywny transfer O₂ do płodu mimo niższego pO₂ w łożysku (~30 mmHg) niż w płucach (~100 mmHg).
\nTo podwójny mechanizm: 1) 2,3-BPG obniża Hb matki, 2) HbF jest naturalnie wyższego powinowactwa.
\nInne funkcje hemoglobiny (11.3)
\nTransport CO₂: Hb wiąże CO₂ na N-końcowych grupach aminowych łańcuchów → karbaminohemoglobina (HbCO₂). Niesie ~20% CO₂ z tkanek do płuc.
\nBufor pH: Hb wiąże H⁺ (po oddaniu O₂ deoksyhemoglobina jest dobrym akceptorem H⁺). Pomaga utrzymać pH krwi ~7.4.
\nTransport NO (tlenku azotu): Hb wiąże NO na cysteinie β93 (S-nitrozohemoglobina) → reguluje rozszerzanie naczyń w tkankach niedotlenionych.
\nMagazyn żelaza: Hb przechowuje ~70% żelaza w organizmie (jako Fe²⁺ w hemie).
\nPunktacja CKE
\nPo co to umieć
\nHemoglobina — najlepiej zbadane białko w historii biochemii:
\nAnemia sierpowata (sickle cell):
\nHemoglobina płodowa (HbF) — produkowana w wątrobie płodu, zastępowana po porodzie przez HbA. Zwiększona ekspresja HbF u dorosłych = leczenie anemii sierpowatej (hydroksymocznik).
\nDoping krwi (EPO + autohemotransfuzja) — sportowcy zwiększają liczbę erytrocytów dla większej zdolności transportu O₂. Zakazane.
\nWysokogórska aklimatyzacja:
\nTransfuzje krwi — Hb to żywy klucz medycyny ratunkowej. Hb krwi przechowywana w bankach. Sztuczna Hb (hemoglobin-based oxygen carriers, HBOC) — eksperymentalne — wolny od grupy krwi zamiennik.
\nTypowy błąd: Pułapka 11.1.3 — błędne kojarzenie. 2,3-BPG zmienia powinowactwo (przy danym pO₂), ALE NIE maksymalne wysycenie (które zawsze dąży do 100%). Klucz: oś Y dla obu krzywych dochodzi do 1,0. Pułapka 11.2 — odwrotny kierunek. Niskie powinowactwo = łatwe oddawanie. Wysokie powinowactwo = trudne oddawanie. Klucz: matka MUSI oddać O₂ płodowi → potrzeba NIŻSZEGO powinowactwa Hb matki. Pułapka 11.3 — odpowiedź "transport CO₂" w pełni. Hemoglobina transportuje TYLKO ~20% CO₂ (~70% CO₂ jako jon wodorowęglanowy HCO₃⁻ w osoczu, ~10% rozpuszczony). Ale to wciąż istotna funkcja.
"}]}