{"id":"biologia-2024-maj-matura-rozszerzona/zad/1","paper_id":"biologia-2024-maj-matura-rozszerzona","number":"1","points":3,"ptype":"open","subject":"biologia","category":"matura","year":2024,"month":"maj","level":"rozszerzona","text":"Zadanie 1.\nW skład organizmów wchodzą różne wielkocząsteczkowe związki organiczne, które są\npolimerami, składającymi się z monomerów.","answer":null,"answer_text":null,"solution":"Odpowiedź: **1.1.** Tabela: | Grupa | Nazwa monomeru | Wiązanie | Przykład funkcji | |---|---|---|---| | **białka** | **aminokwas** | **peptydowe** | budulcowa | | **cukry** (polisacharydy) | monosacharyd | **glikozydowe** | zapasowa | Uzasadnienie: - **Białka** = polimery aminokwasów połączonych **wiązaniem peptydowym** (-CO-NH-). Powstaje w wyniku kondensacji (utrata H₂O). - **Cukry zapasowe** (polisacharydy: skrobia, glikogen) = polimery monosacharydów (glukoza, fruktoza...) połączonych **wiązaniem glikozydowym** (-O-). - **Wiązanie fosfodiestrowe** to wiązanie kwasów nukleinowych (między pentozami przez resztę fosforanową) — nie pasuje do tej tabeli. **1.2.** - **I-rzędowa** = **D** — kolejność (sekwencja) aminokwasów w łańcuchu. - **II-rzędowa** = **B** — alfa-helisa / beta-kartka, zwijanie lokalne, stabilizowane **wyłącznie wiązaniami wodorowymi** między grupami C=O i N-H szkieletu peptydowego. - **III-rzędowa** = **C** — przestrzenne ułożenie **całego pojedynczego** łańcucha, stabilizowane: wiązania wodorowe, jonowe, hydrofobowe (niekowalencyjne) + **mostki disiarczkowe** (S-S, kowalencyjne). (A = struktura IV-rzędowa — oligomer wielu łańcuchów, np. hemoglobina = 4 łańcuchy.)\n\nStrona arkusza CKE z trescia zadania\n\nKlucz pojęciowy — polimery organiczne\n\nPolimer | Monomer | Wiązanie | Przykłady funkcji\nBiałko | aminokwas (20 standardowych) | peptydowe (-CO-NH-) | budulcowa (kolagen, keratyna), enzymatyczna, transportowa (hemoglobina), regulacyjna (hormony)\nPolisacharyd | monosacharyd (glukoza, fruktoza) | glikozydowe (-O-) | zapasowa (skrobia, glikogen), budulcowa (celuloza, chityna)\nDNA / RNA | nukleotyd | fosfodiestrowe (między cukrami przez fosforan) | nośnik informacji genetycznej, translacja\nLipid | (nie jest polimerem klasycznym) | estrowe (glicerol + kwasy tłuszczowe) | błona, zapasowa, hormonalna\n\nKlucz pojęciowy — struktury białek\n\nStruktura | Cecha | Stabilizujące wiązania\nI-rzędowa | Sekwencja aa | peptydowe (szkielet)\nII-rzędowa | Lokalne wzory: alfa-helisa, beta-kartka | wyłącznie wodorowe między C=O i N-H\nIII-rzędowa | Przestrzenne złożenie całego łańcucha | wodorowe + jonowe + hydrofobowe + mostki S-S (disulfidowe)\nIV-rzędowa | Oligomer wielu łańcuchów | wszystkie powyższe + między różnymi łańcuchami\n\nAnaliza 1.1 — wybór wiązania\n\nBiałka = polimery aminokwasów. Łączą się wiązaniem peptydowym między grupą -COOH jednego aa a grupą -NH₂ drugiego (utrata H₂O = kondensacja).\n\nPolisacharydy zapasowe = skrobia (rośliny), glikogen (zwierzęta). Polimer monosacharydów (glukoza). Łączenie: wiązanie glikozydowe (-O-) między C1 jednej glukozy a C4 (lub C6) następnej.\n\nWiązanie fosfodiestrowe = łączenie nukleotydów w DNA/RNA przez resztę fosforanową (cukier 5' → fosforan → cukier 3'). Nie ma związku z cukrami zapasowymi.\n\nAnaliza 1.2 — przyporządkowanie struktur\n\nStruktura I-rzędowa = D.\n\"Kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu\" — dosłownie definicja sekwencji. To liniowe ułożenie aa, zapisane jako: Met-Ala-Gly-Lys-...\nDeterminowana przez kod genetyczny mRNA → polipeptyd.\n\nStruktura II-rzędowa = B.\n\"Część łańcucha zwinięta w regularną strukturę stabilizowaną wyłącznie wiązaniami wodorowymi\" → klasyczne alfa-helisa, beta-kartka.\n- Alfa-helisa: skręt 3.6 aa na obrót, wiązania H między C=O (n) a N-H (n+4).\n- Beta-kartka: pasma równoległe / antyrównoległe, wiązania H między pasmami.\n\nStruktura III-rzędowa = C.\n\"Przestrzenne ułożenie pojedynczego łańcucha, oddziaływania niekowalencyjne + kowalencyjne\" → kowalencyjne = mostki disiarczkowe (S-S) między Cys.\nKlucz: POJEDYNCZY łańcuch + mix niekowal/kowal.\n\nStruktura IV-rzędowa (nie pytana) = A.\n\"Oddziaływania między resztami osobnych łańcuchów\" → wiele podjednostek (np. hemoglobina 2α + 2β = 4 łańcuchy).\n\nPunktacja CKE\n\n- 1.1. 2 pkt — 2 informacje x 2 wiersze (monomer + wiązanie). Funkcja jest podana — nie liczy się jako punkt.\n- 1.2. 1 pkt — wszystkie trzy struktury (I=D, II=B, III=C) poprawne. Błąd w którejkolwiek = 0.\n\nPo co to umieć\n\nStruktury białek = fundament biochemii:\n- Anemia sierpowata — pojedynczy błąd w I-rzędowej hemoglobiny (Glu→Val w pozycji 6 łańcucha β) → zmieniona IV-rzędowa → erytrocyty sierpowate.\n- Choroba Alzheimera — białko amyloid-β nieprawidłowo fałduje się (zła II-/III-rzędowa) → agregaty toksyczne.\n- Choroba Creutzfeldta-Jakoba (\"szalonych krów\") — prion PrPSc to źle sfałdowana wersja prawidłowego białka PrPC.\n\nPermanentna fala / prostowanie włosów wykorzystuje redukcję i utlenianie mostków S-S w keratynie (III-rzędowa).\n\nInsulina = klasyczny przykład IV-rzędowej (heksamer w trzustce, dimer/monomer aktywny we krwi).\n\nTypowy błąd: Pułapka 1.1 — **fosfodiestrowe** dla cukrów. NIE — to wiązanie kwasów nukleinowych. Cukry mają **glikozydowe**. Pułapka 1.2 — pomylenie II i III rzędowej. **II** = **TYLKO wiązania wodorowe** (alfa-helisa, beta-kartka). **III** = mostki disiarczkowe (S-S kowalencyjne) + niekowalencyjne. Klucz: \"wyłącznie wiązaniami wodorowymi\" = II. Pułapka 1.2 — pomylenie III i IV rzędowej. **III** = pojedynczy łańcuch. **IV** = wiele łańcuchów (oligomer). Klucz: \"osobnych łańcuchów\" = IV (opis A).","image":"img/biologia-2024-maj-matura-rozszerzona/zad-1.webp","solution_image":null,"topics":"biochemia, polimery, monomery, struktury białek, wiązania","page_from":4,"source":"maturaonline","answer_source":null,"answer_text_source":null,"solution_source":"maturaonline","text_source":"ocr","source_label":"Biologia · Matura · maj 2024 (rozszerzona)","subject_label":"Biologia","category_label":"Matura","text_html":"<p>Zadanie 1.<br>W skład organizmów wchodzą różne wielkocząsteczkowe związki organiczne, które są<br>polimerami, składającymi się z monomerów.</p>","solutions":[{"source":"maturaonline","label":"matura-online.pl","kind":"text","html":"<p>Odpowiedź: <strong>1.1.</strong> Tabela: | Grupa | Nazwa monomeru | Wiązanie | Przykład funkcji | |---|---|---|---| | <strong>białka</strong> | <strong>aminokwas</strong> | <strong>peptydowe</strong> | budulcowa | | <strong>cukry</strong> (polisacharydy) | monosacharyd | <strong>glikozydowe</strong> | zapasowa | Uzasadnienie: - <strong>Białka</strong> = polimery aminokwasów połączonych <strong>wiązaniem peptydowym</strong> (-CO-NH-). Powstaje w wyniku kondensacji (utrata H₂O). - <strong>Cukry zapasowe</strong> (polisacharydy: skrobia, glikogen) = polimery monosacharydów (glukoza, fruktoza...) połączonych <strong>wiązaniem glikozydowym</strong> (-O-). - <strong>Wiązanie fosfodiestrowe</strong> to wiązanie kwasów nukleinowych (między pentozami przez resztę fosforanową) — nie pasuje do tej tabeli. <strong>1.2.</strong> - <strong>I-rzędowa</strong> = <strong>D</strong> — kolejność (sekwencja) aminokwasów w łańcuchu. - <strong>II-rzędowa</strong> = <strong>B</strong> — alfa-helisa / beta-kartka, zwijanie lokalne, stabilizowane <strong>wyłącznie wiązaniami wodorowymi</strong> między grupami C=O i N-H szkieletu peptydowego. - <strong>III-rzędowa</strong> = <strong>C</strong> — przestrzenne ułożenie <strong>całego pojedynczego</strong> łańcucha, stabilizowane: wiązania wodorowe, jonowe, hydrofobowe (niekowalencyjne) + <strong>mostki disiarczkowe</strong> (S-S, kowalencyjne). (A = struktura IV-rzędowa — oligomer wielu łańcuchów, np. hemoglobina = 4 łańcuchy.)</p>\n<p>Strona arkusza CKE z trescia zadania</p>\n<p>Klucz pojęciowy — polimery organiczne</p>\n<p>Polimer | Monomer | Wiązanie | Przykłady funkcji<br>Białko | aminokwas (20 standardowych) | peptydowe (-CO-NH-) | budulcowa (kolagen, keratyna), enzymatyczna, transportowa (hemoglobina), regulacyjna (hormony)<br>Polisacharyd | monosacharyd (glukoza, fruktoza) | glikozydowe (-O-) | zapasowa (skrobia, glikogen), budulcowa (celuloza, chityna)<br>DNA / RNA | nukleotyd | fosfodiestrowe (między cukrami przez fosforan) | nośnik informacji genetycznej, translacja<br>Lipid | (nie jest polimerem klasycznym) | estrowe (glicerol + kwasy tłuszczowe) | błona, zapasowa, hormonalna</p>\n<p>Klucz pojęciowy — struktury białek</p>\n<p>Struktura | Cecha | Stabilizujące wiązania<br>I-rzędowa | Sekwencja aa | peptydowe (szkielet)<br>II-rzędowa | Lokalne wzory: alfa-helisa, beta-kartka | wyłącznie wodorowe między C=O i N-H<br>III-rzędowa | Przestrzenne złożenie całego łańcucha | wodorowe + jonowe + hydrofobowe + mostki S-S (disulfidowe)<br>IV-rzędowa | Oligomer wielu łańcuchów | wszystkie powyższe + między różnymi łańcuchami</p>\n<p>Analiza 1.1 — wybór wiązania</p>\n<p>Białka = polimery aminokwasów. Łączą się wiązaniem peptydowym między grupą -COOH jednego aa a grupą -NH₂ drugiego (utrata H₂O = kondensacja).</p>\n<p>Polisacharydy zapasowe = skrobia (rośliny), glikogen (zwierzęta). Polimer monosacharydów (glukoza). Łączenie: wiązanie glikozydowe (-O-) między C1 jednej glukozy a C4 (lub C6) następnej.</p>\n<p>Wiązanie fosfodiestrowe = łączenie nukleotydów w DNA/RNA przez resztę fosforanową (cukier 5&#x27; → fosforan → cukier 3&#x27;). Nie ma związku z cukrami zapasowymi.</p>\n<p>Analiza 1.2 — przyporządkowanie struktur</p>\n<p>Struktura I-rzędowa = D.<br>&quot;Kolejność reszt aminokwasowych w łańcuchu&quot; — dosłownie definicja sekwencji. To liniowe ułożenie aa, zapisane jako: Met-Ala-Gly-Lys-...<br>Determinowana przez kod genetyczny mRNA → polipeptyd.</p>\n<p>Struktura II-rzędowa = B.<br>&quot;Część łańcucha zwinięta w regularną strukturę stabilizowaną wyłącznie wiązaniami wodorowymi&quot; → klasyczne alfa-helisa, beta-kartka.</p>\n<ul><li>Alfa-helisa: skręt 3.6 aa na obrót, wiązania H między C=O (n) a N-H (n+4).</li><li>Beta-kartka: pasma równoległe / antyrównoległe, wiązania H między pasmami.</li></ul>\n<p>Struktura III-rzędowa = C.<br>&quot;Przestrzenne ułożenie pojedynczego łańcucha, oddziaływania niekowalencyjne + kowalencyjne&quot; → kowalencyjne = mostki disiarczkowe (S-S) między Cys.<br>Klucz: POJEDYNCZY łańcuch + mix niekowal/kowal.</p>\n<p>Struktura IV-rzędowa (nie pytana) = A.<br>&quot;Oddziaływania między resztami osobnych łańcuchów&quot; → wiele podjednostek (np. hemoglobina 2α + 2β = 4 łańcuchy).</p>\n<p>Punktacja CKE</p>\n<ul><li>1.1. 2 pkt — 2 informacje x 2 wiersze (monomer + wiązanie). Funkcja jest podana — nie liczy się jako punkt.</li><li>1.2. 1 pkt — wszystkie trzy struktury (I=D, II=B, III=C) poprawne. Błąd w którejkolwiek = 0.</li></ul>\n<p>Po co to umieć</p>\n<p>Struktury białek = fundament biochemii:</p>\n<ul><li>Anemia sierpowata — pojedynczy błąd w I-rzędowej hemoglobiny (Glu→Val w pozycji 6 łańcucha β) → zmieniona IV-rzędowa → erytrocyty sierpowate.</li><li>Choroba Alzheimera — białko amyloid-β nieprawidłowo fałduje się (zła II-/III-rzędowa) → agregaty toksyczne.</li><li>Choroba Creutzfeldta-Jakoba (&quot;szalonych krów&quot;) — prion PrPSc to źle sfałdowana wersja prawidłowego białka PrPC.</li></ul>\n<p>Permanentna fala / prostowanie włosów wykorzystuje redukcję i utlenianie mostków S-S w keratynie (III-rzędowa).</p>\n<p>Insulina = klasyczny przykład IV-rzędowej (heksamer w trzustce, dimer/monomer aktywny we krwi).</p>\n<p>Typowy błąd: Pułapka 1.1 — <strong>fosfodiestrowe</strong> dla cukrów. NIE — to wiązanie kwasów nukleinowych. Cukry mają <strong>glikozydowe</strong>. Pułapka 1.2 — pomylenie II i III rzędowej. <strong>II</strong> = <strong>TYLKO wiązania wodorowe</strong> (alfa-helisa, beta-kartka). <strong>III</strong> = mostki disiarczkowe (S-S kowalencyjne) + niekowalencyjne. Klucz: &quot;wyłącznie wiązaniami wodorowymi&quot; = II. Pułapka 1.2 — pomylenie III i IV rzędowej. <strong>III</strong> = pojedynczy łańcuch. <strong>IV</strong> = wiele łańcuchów (oligomer). Klucz: &quot;osobnych łańcuchów&quot; = IV (opis A).</p>"}]}