{"id":"biologia-2025-maj-matura-rozszerzona/zad/1","paper_id":"biologia-2025-maj-matura-rozszerzona","number":"1","points":2,"ptype":"closed","subject":"biologia","category":"matura","year":2025,"month":"maj","level":"rozszerzona","text":"Zadanie 1.\nRybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się\nze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi.\nPodczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu,\na następnie - działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje i - w konsekwencji - zrywa\nmostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa\nwystępujące w białku wiązania wodorowe.\nNa poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia -\nrybonukleaza zmieniła strukturę przestrzenną i stała się nieaktywna. Następnie usunięto\nz roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznemu\nzwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną.\nNumerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami\noznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe\nw niezdenaturowanym białku.\nNa podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.","answer":"B","answer_text":"kostna\nB","solution":"Odpowiedź: **1.1.** — **FP** - **F** — denaturacja niszczy struktury **II, III** (oddziaływania niekowalencyjne, mostki -S-S-), **NIE** strukturę pierwszorzędową (sekwencja aa pozostaje). - **P** — denaturacja zwija/rozplata białko → traci aktywność katalityczną. Renaturacja odtwarza strukturę 3D → przywraca aktywność. **1.2.** — **strukturę trzeciorzędową**. **Uzasadnienie**: rybonukleaza A to białko **monomeryczne** (jeden łańcuch polipeptydowy o 124 aa). Mostki disiarczkowe łączą reszty cysteinowe **w obrębie tego samego łańcucha** → stabilizują **przestrzenne zwijanie pojedynczego łańcucha** = struktura **trzeciorzędowa**. Struktura IV-rzędowa to złożenie **wielu podjednostek** (np. hemoglobina = 4 łańcuchy) — tu nie występuje.\n\nStrona arkusza CKE z trescia zadania\n\nKlucz pojęciowy — struktury białka\n\nPoziom | Charakterystyka | Oddziaływania\nI — pierwszorzędowa | Sekwencja aminokwasów | Wiązania peptydowe (kowalencyjne)\nII — drugorzędowa | Helisa α, kartka β | Wiązania wodorowe (między C=O i N-H)\nIII — trzeciorzędowa | Zwijanie 3D jednego łańcucha | Wodorowe, jonowe, hydrofobowe, mostki -S-S-\nIV — czwartorzędowa | Złożenie wielu podjednostek | Te same co III + między podjednostkami\n\nDenaturacja = zniszczenie struktur II-IV. Struktura I (sekwencja) pozostaje — wiązania peptydowe są kowalencyjne, trudne do zerwania reduktorem/mocznikiem.\n\nAnaliza zadania 1.1\n\nZdanie 1: \"cykl aktywności wynika ze zniszczenia struktury I-rzędowej\" → FAŁSZ.\n\nDenaturacja nie zmienia sekwencji aminokwasów (struktura I). Niszczy wiązania niekowalencyjne (mostki H, wodorowe, jonowe) oraz mostki -S-S-. Sekwencja aa pozostaje niezmienna — dlatego renaturacja jest możliwa.\n\nZdanie 2: \"denaturacja = dezaktywacja, renaturacja = przywrócenie aktywności\" → PRAWDA.\n\nBiałko aktywne katalitycznie tylko w prawidłowo zwiniętej strukturze 3D (centrum aktywne wymaga określonej geometrii). Denaturacja rozplata strukturę → enzym traci aktywność. Renaturacja odtwarza 3D → aktywność wraca.\n\nAnaliza zadania 1.2 — III czy IV-rzędowa?\n\nLiczba łańcuchów: rybonukleaza A = JEDEN polipeptyd (124 aa). To białko monomeryczne.\n\nLokalizacja mostków -S-S-: 4 mostki łączą cysteiny w obrębie tego samego łańcucha (między aa 26-84, 40-95, 58-110, 65-72). Schemat pokazuje to wyraźnie — wszystkie mostki wewnątrz jednego łańcucha.\n\nWniosek: mostki stabilizują przestrzenne zwijanie pojedynczego łańcucha → struktura III-rzędowa.\n\nStruktura IV-rzędowa wymaga wielu podjednostek (np. hemoglobina = 2α + 2β = 4 łańcuchy). Tu mamy tylko jeden łańcuch → IV-rzędowa nie występuje.\n\nPunktacja CKE\n\n- 1.1. 1 pkt — dwie poprawne oceny (FP).\n- 1.2. 1 pkt — poprawne rozstrzygnięcie + uzasadnienie odnoszące się do monomerycznej struktury rybonukleazy.\n\nPo co to umieć\n\nEksperyment Anfinsena (1961, Nobel 1972) — rybonukleaza A jest klasycznym modelem samoorganizacji białka. Po denaturacji + renaturacji odzyskuje aktywność, co dowodzi, że sekwencja aminokwasów (struktura I) wystarcza do określenia struktury 3D. To fundament współczesnej biochemii białek (AlphaFold opiera się na tej zasadzie).\n\nKlucz: struktura → funkcja. Bez 3D zwijania białko nie działa.\n\nTypowy błąd: Pułapka 1.1a — **struktura I-rzędowa = sekwencja aminokwasów** (kowalencyjne wiązania peptydowe). Denaturacja **NIE niszczy** struktury I-rzędowej. Niszczy strukturę II (helisa α / kartka β), III (zwijanie 3D) i IV (kompozycja podjednostek). Pułapka 1.2 — pomylenie III z IV-rzędową. **III** = jeden łańcuch zwinięty w 3D. **IV** = wiele łańcuchów (oligomery). Mostki S-S wewnątrz **jednego** łańcucha = III-rzędowa. Mostki S-S **między** łańcuchami (np. insulina, IgG) = IV-rzędowa.","image":"img/biologia-2025-maj-matura-rozszerzona/zad-1.webp","solution_image":null,"topics":"biochemia, białka, struktura, denaturacja, mostki disiarczkowe","page_from":3,"source":"ocr","answer_source":"ocr","answer_text_source":"ocr","solution_source":"maturaonline","text_source":"ocr","source_label":"Biologia · Matura · maj 2025 (rozszerzona)","subject_label":"Biologia","category_label":"Matura","text_html":"<p>Zadanie 1.<br>Rybonukleaza jest zbudowana z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, składającego się<br>ze 124 reszt aminokwasowych i stabilizowanego czterema mostkami disiarczkowymi.<br>Podczas doświadczenia rybonukleazę poddano najpierw działaniu β-merkaptoetanolu,<br>a następnie - działaniu mocznika. β-merkaptoetanol redukuje i - w konsekwencji - zrywa<br>mostki disiarczkowe, a mocznik zaburza oddziaływania niekowalencyjne, m.in. zrywa<br>występujące w białku wiązania wodorowe.<br>Na poniższym rysunku przedstawiono efekt denaturacji uzyskany podczas doświadczenia -<br>rybonukleaza zmieniła strukturę przestrzenną i stała się nieaktywna. Następnie usunięto<br>z roztworu najpierw mocznik, a potem β-merkaptoetanol. Enzym uległ spontanicznemu<br>zwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną.<br>Numerami oznaczono kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym. Kolorami<br>oznaczono pary reszt aminokwasowych tworzących mostki disiarczkowe<br>w niezdenaturowanym białku.<br>Na podstawie: J.L. Tymoczko i in., Biochemia. Krótki kurs, Warszawa 2013.</p>","answer_text_html":"<p>kostna<br>B</p>","solutions":[{"source":"maturaonline","label":"matura-online.pl","kind":"text","html":"<p>Odpowiedź: <strong>1.1.</strong> — <strong>FP</strong> - <strong>F</strong> — denaturacja niszczy struktury <strong>II, III</strong> (oddziaływania niekowalencyjne, mostki -S-S-), <strong>NIE</strong> strukturę pierwszorzędową (sekwencja aa pozostaje). - <strong>P</strong> — denaturacja zwija/rozplata białko → traci aktywność katalityczną. Renaturacja odtwarza strukturę 3D → przywraca aktywność. <strong>1.2.</strong> — <strong>strukturę trzeciorzędową</strong>. <strong>Uzasadnienie</strong>: rybonukleaza A to białko <strong>monomeryczne</strong> (jeden łańcuch polipeptydowy o 124 aa). Mostki disiarczkowe łączą reszty cysteinowe <strong>w obrębie tego samego łańcucha</strong> → stabilizują <strong>przestrzenne zwijanie pojedynczego łańcucha</strong> = struktura <strong>trzeciorzędowa</strong>. Struktura IV-rzędowa to złożenie <strong>wielu podjednostek</strong> (np. hemoglobina = 4 łańcuchy) — tu nie występuje.</p>\n<p>Strona arkusza CKE z trescia zadania</p>\n<p>Klucz pojęciowy — struktury białka</p>\n<p>Poziom | Charakterystyka | Oddziaływania<br>I — pierwszorzędowa | Sekwencja aminokwasów | Wiązania peptydowe (kowalencyjne)<br>II — drugorzędowa | Helisa α, kartka β | Wiązania wodorowe (między C=O i N-H)<br>III — trzeciorzędowa | Zwijanie 3D jednego łańcucha | Wodorowe, jonowe, hydrofobowe, mostki -S-S-<br>IV — czwartorzędowa | Złożenie wielu podjednostek | Te same co III + między podjednostkami</p>\n<p>Denaturacja = zniszczenie struktur II-IV. Struktura I (sekwencja) pozostaje — wiązania peptydowe są kowalencyjne, trudne do zerwania reduktorem/mocznikiem.</p>\n<p>Analiza zadania 1.1</p>\n<p>Zdanie 1: &quot;cykl aktywności wynika ze zniszczenia struktury I-rzędowej&quot; → FAŁSZ.</p>\n<p>Denaturacja nie zmienia sekwencji aminokwasów (struktura I). Niszczy wiązania niekowalencyjne (mostki H, wodorowe, jonowe) oraz mostki -S-S-. Sekwencja aa pozostaje niezmienna — dlatego renaturacja jest możliwa.</p>\n<p>Zdanie 2: &quot;denaturacja = dezaktywacja, renaturacja = przywrócenie aktywności&quot; → PRAWDA.</p>\n<p>Białko aktywne katalitycznie tylko w prawidłowo zwiniętej strukturze 3D (centrum aktywne wymaga określonej geometrii). Denaturacja rozplata strukturę → enzym traci aktywność. Renaturacja odtwarza 3D → aktywność wraca.</p>\n<p>Analiza zadania 1.2 — III czy IV-rzędowa?</p>\n<p>Liczba łańcuchów: rybonukleaza A = JEDEN polipeptyd (124 aa). To białko monomeryczne.</p>\n<p>Lokalizacja mostków -S-S-: 4 mostki łączą cysteiny w obrębie tego samego łańcucha (między aa 26-84, 40-95, 58-110, 65-72). Schemat pokazuje to wyraźnie — wszystkie mostki wewnątrz jednego łańcucha.</p>\n<p>Wniosek: mostki stabilizują przestrzenne zwijanie pojedynczego łańcucha → struktura III-rzędowa.</p>\n<p>Struktura IV-rzędowa wymaga wielu podjednostek (np. hemoglobina = 2α + 2β = 4 łańcuchy). Tu mamy tylko jeden łańcuch → IV-rzędowa nie występuje.</p>\n<p>Punktacja CKE</p>\n<ul><li>1.1. 1 pkt — dwie poprawne oceny (FP).</li><li>1.2. 1 pkt — poprawne rozstrzygnięcie + uzasadnienie odnoszące się do monomerycznej struktury rybonukleazy.</li></ul>\n<p>Po co to umieć</p>\n<p>Eksperyment Anfinsena (1961, Nobel 1972) — rybonukleaza A jest klasycznym modelem samoorganizacji białka. Po denaturacji + renaturacji odzyskuje aktywność, co dowodzi, że sekwencja aminokwasów (struktura I) wystarcza do określenia struktury 3D. To fundament współczesnej biochemii białek (AlphaFold opiera się na tej zasadzie).</p>\n<p>Klucz: struktura → funkcja. Bez 3D zwijania białko nie działa.</p>\n<p>Typowy błąd: Pułapka 1.1a — <strong>struktura I-rzędowa = sekwencja aminokwasów</strong> (kowalencyjne wiązania peptydowe). Denaturacja <strong>NIE niszczy</strong> struktury I-rzędowej. Niszczy strukturę II (helisa α / kartka β), III (zwijanie 3D) i IV (kompozycja podjednostek). Pułapka 1.2 — pomylenie III z IV-rzędową. <strong>III</strong> = jeden łańcuch zwinięty w 3D. <strong>IV</strong> = wiele łańcuchów (oligomery). Mostki S-S wewnątrz <strong>jednego</strong> łańcucha = III-rzędowa. Mostki S-S <strong>między</strong> łańcuchami (np. insulina, IgG) = IV-rzędowa.</p>"}]}