{"id":"biologia-2025-maj-matura-rozszerzona/zad/1.1","paper_id":"biologia-2025-maj-matura-rozszerzona","number":"1.1","points":1,"ptype":"true_false","subject":"biologia","category":"matura","year":2025,"month":"maj","level":"rozszerzona","text":"Zadanie 1.1. (0-1)\nOceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące przedstawionego doświadczenia są\nprawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F - jeśli jest fałszywe.\n1.\nDo opisanej powyżej utraty aktywności enzymatycznej rybonukleazy\ndochodzi na skutek zniszczenia jej struktury pierwszorzędowej.\nP\nF\n2.\nDenaturacja rybonukleazy powoduje jej dezaktywację, a renaturacja\nprzywraca jej aktywność katalityczną.\nP\nF","answer":null,"answer_text":"Zadanie 1.1. (0-1)\nWymagania określone w podstawie programowej1\nWymaganie ogólne\nWymaganie szczegółowe\nIV. Rozumowanie i zastosowanie nabytej\nwiedzy do rozwiązywania problemów\nbiologicznych. Zdający:\n1) interpretuje informacje i wyjaśnia związki\nprzyczynowo-skutkowe między procesami\ni zjawiskami […].\nI. Chemizm życia.\n2. Składniki organiczne. Zdający:\n2) […] opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-\nrzędową białek; przedstawia wpływ\nczynników fizycznych i chemicznych na\nbiałko ([…] denaturacji) […].\nZasady oceniania\n1 pkt - za poprawną ocenę dwóch stwierdzeń.\n0 pkt - za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.\nRozwiązanie\n1. - F, 2. - P.","solution":"— **FP** - **F** — denaturacja niszczy struktury **II, III** (oddziaływania niekowalencyjne, mostki -S-S-), **NIE** strukturę pierwszorzędową (sekwencja aa pozostaje). - **P** — denaturacja zwija/rozplata białko → traci aktywność katalityczną. Renaturacja odtwarza strukturę 3D → przywraca aktywność.","image":"img/biologia-2025-maj-matura-rozszerzona/zad-1.1.webp","solution_image":null,"topics":"biochemia, białka, struktura, denaturacja, mostki disiarczkowe","page_from":3,"source":"ocr","answer_source":null,"answer_text_source":"ocr","solution_source":"maturaonline","text_source":"ocr","source_label":"Biologia · Matura · maj 2025 (rozszerzona)","subject_label":"Biologia","category_label":"Matura","text_html":"

Zadanie 1.1. (0-1)
Oceń, czy poniższe stwierdzenia dotyczące przedstawionego doświadczenia są
prawdziwe. Zaznacz P, jeśli stwierdzenie jest prawdziwe, albo F - jeśli jest fałszywe.
1.
Do opisanej powyżej utraty aktywności enzymatycznej rybonukleazy
dochodzi na skutek zniszczenia jej struktury pierwszorzędowej.
P
F
2.
Denaturacja rybonukleazy powoduje jej dezaktywację, a renaturacja
przywraca jej aktywność katalityczną.
P
F

","answer_text_html":"

Zadanie 1.1. (0-1)
Wymagania określone w podstawie programowej1
Wymaganie ogólne
Wymaganie szczegółowe
IV. Rozumowanie i zastosowanie nabytej
wiedzy do rozwiązywania problemów
biologicznych. Zdający:

\n
  1. interpretuje informacje i wyjaśnia związki
\n

przyczynowo-skutkowe między procesami
i zjawiskami […].
I. Chemizm życia.

\n
  1. Składniki organiczne. Zdający:
  2. […] opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-
\n

rzędową białek; przedstawia wpływ
czynników fizycznych i chemicznych na
białko ([…] denaturacji) […].
Zasady oceniania
1 pkt - za poprawną ocenę dwóch stwierdzeń.
0 pkt - za odpowiedź niespełniającą wymagań na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.
Rozwiązanie

\n
  1. - F, 2. - P.
","solutions":[{"source":"maturaonline","label":"matura-online.pl","kind":"text","html":"

— FP - F — denaturacja niszczy struktury II, III (oddziaływania niekowalencyjne, mostki -S-S-), NIE strukturę pierwszorzędową (sekwencja aa pozostaje). - P — denaturacja zwija/rozplata białko → traci aktywność katalityczną. Renaturacja odtwarza strukturę 3D → przywraca aktywność.

"},{"source":"maturazai","label":"maturazai.pl (AI)","kind":"text","html":"

Poprawna odpowiedź

\n

| Stwierdzenie | Ocena |
| 1. | F (fałszywe) |
| 2. | P (prawdziwe) |

\n

Sposób 1 - Analiza przez mechanizm biologiczny (poziom struktury białka)

\n

Kluczem jest precyzyjne rozumienie hierarchii struktur białkowych:

\n

| Poziom struktury | Co ją stabilizuje | Czy zniszczono w doświadczeniu? |
| I-rzędowa (sekwencja aa) | Wiązania peptydowe (kowalencyjne, bardzo silne) | ❌ NIE - ani mocznik, ani β-merkaptoetanol ich nie zrywa |
| II-rzędowa (α-helisa, β-harmonijka) | Wiązania wodorowe między grupami C=O i N-H szkieletu | ✅ TAK - mocznik zrywa wiązania wodorowe |
| III-rzędowa (konformacja 3D) | Mostki disiarczkowe, oddziaływania hydrofobowe, wiązania jonowe, wodorowe | ✅ TAK - β-merkaptoetanol zrywa mostki \\(\\ce{S-S}\\), mocznik resztę |
| IV-rzędowa | Oddziaływania między podjednostkami | N/D - rybonukleaza to monomer |

\n

Stwierdzenie 1: F
Struktura I-rzędowa = kolejność reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi \\(\\ce{-CO-NH-}\\). Są to wiązania kowalencyjne, których nie zrywa ani β-merkaptoetanol, ani mocznik. Enzym traci aktywność z powodu zniszczenia struktur II- i III-rzędowej (konformacja centrum aktywnego ulega rozpadowi), a nie sekwencji.

\n

Stwierdzenie 2: P
Doświadczenie wprost pokazuje oba procesy:

\n\n

To fundamentalny wniosek z eksperymentu Anfinsen'a (Nobel 1972): sekwencja aminokwasów (struktura I-rzędowa) determinuje spontaniczne fałdowanie do natywnej konformacji.

\n

Sposób 2 - Eliminacja przez analizę substancji użytych w doświadczeniu

\n

Pytamy: co dokładnie robi każdy odczynnik?

\n

β-merkaptoetanol (\\(\\ce{HOCH2CH2SH}\\)):

\n\n

Mocznik (\\(\\ce{(NH2)2CO}\\)):

\n\n

Wniosek przez eliminację dla stwierdzenia 1:
Żaden z użytych odczynników nie jest zdolny do hydrolizy wiązań peptydowych. Gdyby struktura I-rzędowa była zniszczona, renaturacja byłaby niemożliwa (nie ma powrotu po zerwaniu sekwencji). Skoro enzym się renaturuje → sekwencja musiała być zachowana → stwierdzenie 1 = F.

\n

Wniosek dla stwierdzenia 2:
Tekst wprost stwierdza: "Enzym uległ spontanicznemu zwinięciu i odzyskał aktywność katalityczną" → stwierdzenie 2 = P.

\n

Sposób 3 - Wnioskowanie z logiki eksperymentu (test reversibility)

\n

Kluczowy fakt: renaturacja jest możliwa.

\n

Gdyby w doświadczeniu doszło do zniszczenia struktury I-rzędowej (zerwania wiązań peptydowych), oznaczałoby to hydrolizę białka do fragmentów lub wolnych aminokwasów. W takim przypadku:

\n\n

Skoro doświadczenie pokazuje pełną odwracalność → żadne wiązanie kowalencyjne w szkielecie polipeptydowym nie zostało naruszone → stwierdzenie 1 = F.

\n

Jednocześnie doświadczenie jest bezpośrednim dowodem stwierdzenia 2 - obserwujemy kolejno: denaturacja → dezaktywacja → renaturacja → reaktywacja → stwierdzenie 2 = P.

\n

Schemat oceniania CKE

\n
Zrodlo: oficjalne "Zasady oceniania rozwiazan zadan" CKE (egzamin maturalny z biologii, termin glowny 9 maja 2025, formy MBIP-R0).
\n
Zadanie 1.1. (0-1)
Zasady oceniania:
1 pkt - za poprawna ocene dwoch stwierdzen.
0 pkt - za odpowiedz niespelniajaca wymagan na 1 pkt albo za brak odpowiedzi.
Rozwiazanie: 1. - F, 2. - P.
\n

Wzory z karty CKE - czego MASZ użyć

\n
📖 Karta wzorów CKE - str. 6-7 (aminokwasy) i str. 4:
- Str. 6-7: Wzory 20 aminokwasów - cysteina (Cys, C) ma grupę \\(\\ce{-CH2-SH}\\) w łańcuchu bocznym. Dwie cysteiny tworzą mostek disiarczkowy \\(\\ce{Cys-S-S-Cys}\\). To jest element struktury III-rzędowej, nie I-rzędowej.
- Str. 4: Hydroliza ATP pokazuje wiązania kowalencyjne vs niekowalencyjne - analogicznie: wiązania peptydowe (kowalencyjne) wymagają enzymów (proteaz) lub mocnych kwasów/zasad do zerwania, mocznik ani β-merkaptoetanol ich nie ruszają.

W tym zadaniu najważniejsza jest wiedza o hierarchii struktur białka, nie wzory liczbowe z karty.
\n

Dlaczego inne odpowiedzi są błędne

\n

| Błędna odpowiedź | Typowy błąd prowadzący do pomyłki |
| 1 = P (fałszywy trop) | Uczeń myli "struktura" ogólnie z "struktura I-rzędowa". Myśli: "skoro białko traci strukturę → traci strukturę pierwszorzędową". Nie rozumie, że I-rzędowa = TYLKO sekwencja + wiązania peptydowe, NIE mostki disiarczkowe. |
| 2 = F (fałszywy trop) | Bardzo rzadkie, ale może się zdarzyć, gdy uczeń wierzy, że denaturacja jest zawsze nieodwracalna. To nieprawda - zależy od rodzaju denaturanta. |

\n

Typowe pułapki i uwaga

\n
⚠️ Pułapka 1: Mostki disiarczkowe \\(\\ce{S-S}\\) to wiązania kowalencyjne, ale należą do struktury III-rzędowej (nie I-rzędowej!). I-rzędowa = wyłącznie wiązania peptydowe \\(\\ce{-CO-NH-}\\) między kolejnymi resztami aminokwasowymi.
\n
⚠️ Pułapka 2: Mocznik "zaburza wiązania wodorowe" → uczeń myli to ze "zrywaniem wiązań peptydowych". Wiązania peptydowe to wiązania kowalencyjne - mocznik ich nie hydrolizuje.
\n
⚠️ Pułapka 3: Fakt, że rybonukleaza to monomer (jeden łańcuch, 124 reszty) jest istotny - nie ma struktury IV-rzędowej. Nie pomyl z enzymami wielopodjednostkowymi, gdzie mocznik mógłby rozdzielać podjednostki.
\n
⚠️ Pułapka 4 (egzaminacyjna): Klucz CKE wymaga oceny obu stwierdzeń poprawnie. Jedna pomyłka = 0 punktów za całe zadanie 1.1.
"},{"source":"zadaniazmatur","label":"zadaniazmatur.pl","kind":"text","html":"
  1. F, 2. P
"}]}