{"id":"biologia-2026-maj-matura-rozszerzona/zad/1","paper_id":"biologia-2026-maj-matura-rozszerzona","number":"1","points":2,"ptype":"open","subject":"biologia","category":"matura","year":2026,"month":"maj","level":"rozszerzona","text":"Zadanie 1.\nAlbumina to białko osocza krwi. Strukturę przestrzenną albuminy stabilizuje 17 mostków\ndisiarczkowych. W poniższej tabeli przedstawiono skład albuminy.\nNazwa\naminokwasu\nLiczba\nreszt\nNazwa\naminokwasu\nLiczba\nreszt\nNazwa\naminokwasu\nLiczba\nreszt\nalanina\n62\nkwas glutaminowy\n62\nprolina\n24\narginina\n24\nhistydyna\n16\nseryna\n24\nasparagina\n17\nizoleucyna\n8\ntreonina\n28\nkwas asparaginowy 36\nleucyna\n61\ntryptofan\n1\ncysteina\n35\nlizyna\n59\ntyrozyna\n18\nglicyna\n12\nmetionina\n6\nwalina\n41\nglutamina\n20\nfenyloalanina\n31\nGłównymi funkcjami albuminy są regulowanie ciśnienia osmotycznego krwi, buforowanie pH\nkrwi oraz transport długołańcuchowych kwasów tłuszczowych.\nNa podstawie: M. Ples, Białko - budulec życia, „Biologia w Szkole” 20, 2017;\nwww.rcsb.org/3d-view/1AO6","answer":null,"answer_text":"jądro / jądro komórkowe\nnie","solution":"Odpowiedź: **1.1.** Mostek disiarczkowy powstaje **między dwiema resztami cysteiny** — jeden mostek wymaga zawsze **pary** takich reszt. W albuminie jest **35 reszt cysteiny**, a więc: $$\\frac{35}{2} = 17{,}5 \\quad\\Rightarrow\\quad \\text{maksymalnie } \\mathbf{17} \\text{ pełnych par}$$ Z 35 reszt można utworzyć **co najwyżej 17 mostków**, a **jedna reszta cysteiny pozostaje bez pary**. Ponieważ w albuminie występuje dokładnie **17 mostków disiarczkowych**, jest to **maksymalna możliwa** ich liczba. **1.2.** **Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe** mają charakter **hydrofobowy (niepolarny)** i są **słabo rozpuszczalne** w osoczu krwi, którego głównym składnikiem jest woda. Samodzielnie nie mogłyby więc być transportowane w krwiobiegu. **Albumina** jest natomiast białkiem **dobrze rozpuszczalnym w osoczu**. Po związaniu kwasów tłuszczowych powstaje **kompleks rozpuszczalny w wodzie**, który może swobodnie przemieszczać się z krwią do tkanek docelowych. Albumina pełni więc funkcję **białka transportowego (nośnika)** — udostępnia hydrofobowym cząsteczkom „rozpuszczalną w wodzie obudowę\".\n\nTreść zadania (CKE)\n\nPoziomy organizacji białka i wiązania stabilizujące\n\nStruktura | Co opisuje | Wiązania stabilizujące\nI-rzędowa | sekwencja aminokwasów | wiązania peptydowe\nII-rzędowa | helisa $\\alpha$, harmonijka $\\beta$ | wiązania wodorowe szkieletu\nIII-rzędowa | całościowy kształt przestrzenny | mostki disiarczkowe, oddziaływania hydrofobowe, jonowe, wodorowe\nIV-rzędowa | układ kilku podjednostek | te same co w III-rzędowej, między łańcuchami\n\nAlbumina to białko jednołańcuchowe — nie ma struktury IV-rzędowej, a 17 mostków disiarczkowych stabilizuje jej strukturę III-rzędową.\n\nMostek disiarczkowy\n\n$$2\\ \\text{Cys}\\!-\\!\\text{SH} \\ \\xrightarrow{\\ \\text{utlenianie}\\ } \\ \\text{Cys}\\!-\\!\\text{S}\\!-\\!\\text{S}\\!-\\!\\text{Cys} + 2\\,\\text{H}^+ + 2\\,e^-$$\n\nCecha | Opis\ntworzą go | wyłącznie reszty cysteiny\nliczba reszt na jeden mostek | 2\ntyp wiązania | kowalencyjne — najsilniejsze ze stabilizujących strukturę przestrzenną\ngdzie powstaje | środowisko utleniające (poza cytozolem)\nco go rozrywa | reduktory, wysoka temperatura\n\nReguła rachunkowa: z $n$ reszt cysteiny powstaje maksymalnie $\\left\\lfloor \\frac{n}{2} \\right\\rfloor$ mostków.\n\nDwa aminokwasy z siarką — nie mylić\n\nAminokwas | Grupa z siarką | Tworzy mostki disiarczkowe?\ncysteina | $-\\text{CH}_2\\!-\\!\\textbf{SH}$ (tiolowa) | tak\nmetionina | $-\\text{CH}_2\\text{CH}_2\\!-\\!\\textbf{S}\\!-\\!\\text{CH}_3$ (tioeterowa) | nie\n\nTo rozróżnienie jest wprost punktowane w kluczu CKE.\n\nFunkcje albuminy\n\nFunkcja | Mechanizm\nregulacja ciśnienia osmotycznego | najliczniejsze białko osocza — utrzymuje ciśnienie onkotyczne, zatrzymując wodę w naczyniach\nbuforowanie pH | grupy $-\\text{COOH}$ i $-\\text{NH}_2$ reszt aminokwasowych wiążą lub oddają $\\text{H}^+$\ntransport | wiąże kwasy tłuszczowe, bilirubinę, hormony, jony $\\text{Ca}^{2+}$, wiele leków\n\nNiedobór albuminy (hipoalbuminemia) prowadzi do obrzęków — woda przechodzi z naczyń do tkanek, bo spada ciśnienie onkotyczne.\n\nTransport substancji hydrofobowych we krwi\n\nSubstancja | Nośnik\ndługołańcuchowe kwasy tłuszczowe | albumina\ncholesterol, triglicerydy | lipoproteiny (HDL, LDL, VLDL, chylomikrony)\nhormony steroidowe | globuliny wiążące, albumina\ntlen | hemoglobina\nżelazo | transferyna\nbilirubina | albumina\n\nWspólna zasada: cząsteczka hydrofobowa zostaje osłonięta hydrofilową powłoką białkową lub lipoproteinową, dzięki czemu cały kompleks jest rozpuszczalny w osoczu.\n\nPunktacja CKE\n\n- 1.1. 1 pkt — wykazanie odwołujące się do 35 reszt cysteiny tworzących maksymalnie 17 par.\n- 1.2. 1 pkt — uzasadnienie odnoszące się do słabej rozpuszczalności długołańcuchowych kwasów tłuszczowych i dobrej rozpuszczalności albuminy w osoczu.\n- Razem: 2 pkt.\n\nTypowy błąd: **W 1.1 nie odwołuj się do „aminokwasów siarkowych\".** Klucz CKE wprost tego nie uznaje: **metionina również zawiera siarkę**, ale nie tworzy mostków disiarczkowych (ma siarkę w grupie tioeterowej $-\\text{S}\\!-\\!\\text{CH}_3$, a nie tiolowej $-\\text{SH}$). Trzeba napisać konkretnie o **cysteinie**. **Kluczowy jest rachunek $35 : 2$.** Wykazanie polega na pokazaniu, że z nieparzystej liczby 35 reszt można ułożyć najwyżej 17 par — jedna reszta zostaje bez partnera. **Mostek disiarczkowy stabilizuje strukturę III-rzędową (i IV-rzędową), a nie II-rzędową.** Strukturę II-rzędową stabilizują **wiązania wodorowe** między grupami szkieletu peptydowego. **W 1.2 nie pisz, że kwasy tłuszczowe „stają się rozpuszczalne\" po związaniu.** Klucz CKE odrzuca takie sformułowanie — to **kompleks** jest rozpuszczalny, a nie same kwasy, których właściwości się nie zmieniają. **Odpowiedź musi zawierać oba człony porównania.** Trzeba napisać i o **słabej rozpuszczalności kwasów tłuszczowych**, i o **dobrej rozpuszczalności albuminy**. Wskazanie tylko jednej z tych cech to odpowiedź niepełna. **Uznawane są też sformułowania przez hydrofobowość i polarność** — np. „DKT są niepolarne, a albumina polarna\". To równoważne ujęcie tej samej zależności.","image":"img/biologia-2026-maj-matura-rozszerzona/zad-1.webp","solution_image":null,"topics":"albumina, mostki disiarczkowe, cysteina, struktura III-rzedowa bialka, transport kwasow tluszczowych","page_from":3,"source":"ocr","answer_source":null,"answer_text_source":"ocr","solution_source":"maturaonline","text_source":"ocr","source_label":"Biologia · Matura · maj 2026 (rozszerzona)","subject_label":"Biologia","category_label":"Matura","text_html":"<p>Zadanie 1.<br>Albumina to białko osocza krwi. Strukturę przestrzenną albuminy stabilizuje 17 mostków<br>disiarczkowych. W poniższej tabeli przedstawiono skład albuminy.<br>Nazwa<br>aminokwasu<br>Liczba<br>reszt<br>Nazwa<br>aminokwasu<br>Liczba<br>reszt<br>Nazwa<br>aminokwasu<br>Liczba<br>reszt<br>alanina<br>62<br>kwas glutaminowy<br>62<br>prolina<br>24<br>arginina<br>24<br>histydyna<br>16<br>seryna<br>24<br>asparagina<br>17<br>izoleucyna<br>8<br>treonina<br>28<br>kwas asparaginowy 36<br>leucyna<br>61<br>tryptofan<br>1<br>cysteina<br>35<br>lizyna<br>59<br>tyrozyna<br>18<br>glicyna<br>12<br>metionina<br>6<br>walina<br>41<br>glutamina<br>20<br>fenyloalanina<br>31<br>Głównymi funkcjami albuminy są regulowanie ciśnienia osmotycznego krwi, buforowanie pH<br>krwi oraz transport długołańcuchowych kwasów tłuszczowych.<br>Na podstawie: M. Ples, Białko - budulec życia, „Biologia w Szkole” 20, 2017;<br>www.rcsb.org/3d-view/1AO6</p>","answer_text_html":"<p>jądro / jądro komórkowe<br>nie</p>","solutions":[{"source":"maturaonline","label":"matura-online.pl","kind":"text","html":"<p>Odpowiedź: <strong>1.1.</strong> Mostek disiarczkowy powstaje <strong>między dwiema resztami cysteiny</strong> — jeden mostek wymaga zawsze <strong>pary</strong> takich reszt. W albuminie jest <strong>35 reszt cysteiny</strong>, a więc: $$\\frac{35}{2} = 17{,}5 \\quad\\Rightarrow\\quad \\text{maksymalnie } \\mathbf{17} \\text{ pełnych par}$$ Z 35 reszt można utworzyć <strong>co najwyżej 17 mostków</strong>, a <strong>jedna reszta cysteiny pozostaje bez pary</strong>. Ponieważ w albuminie występuje dokładnie <strong>17 mostków disiarczkowych</strong>, jest to <strong>maksymalna możliwa</strong> ich liczba. <strong>1.2.</strong> <strong>Długołańcuchowe kwasy tłuszczowe</strong> mają charakter <strong>hydrofobowy (niepolarny)</strong> i są <strong>słabo rozpuszczalne</strong> w osoczu krwi, którego głównym składnikiem jest woda. Samodzielnie nie mogłyby więc być transportowane w krwiobiegu. <strong>Albumina</strong> jest natomiast białkiem <strong>dobrze rozpuszczalnym w osoczu</strong>. Po związaniu kwasów tłuszczowych powstaje <strong>kompleks rozpuszczalny w wodzie</strong>, który może swobodnie przemieszczać się z krwią do tkanek docelowych. Albumina pełni więc funkcję <strong>białka transportowego (nośnika)</strong> — udostępnia hydrofobowym cząsteczkom „rozpuszczalną w wodzie obudowę&quot;.</p>\n<p>Treść zadania (CKE)</p>\n<p>Poziomy organizacji białka i wiązania stabilizujące</p>\n<p>Struktura | Co opisuje | Wiązania stabilizujące<br>I-rzędowa | sekwencja aminokwasów | wiązania peptydowe<br>II-rzędowa | helisa $\\alpha$, harmonijka $\\beta$ | wiązania wodorowe szkieletu<br>III-rzędowa | całościowy kształt przestrzenny | mostki disiarczkowe, oddziaływania hydrofobowe, jonowe, wodorowe<br>IV-rzędowa | układ kilku podjednostek | te same co w III-rzędowej, między łańcuchami</p>\n<p>Albumina to białko jednołańcuchowe — nie ma struktury IV-rzędowej, a 17 mostków disiarczkowych stabilizuje jej strukturę III-rzędową.</p>\n<p>Mostek disiarczkowy</p>\n<p>$$2\\ \\text{Cys}\\!-\\!\\text{SH} \\ \\xrightarrow{\\ \\text{utlenianie}\\ } \\ \\text{Cys}\\!-\\!\\text{S}\\!-\\!\\text{S}\\!-\\!\\text{Cys} + 2\\,\\text{H}^+ + 2\\,e^-$$</p>\n<p>Cecha | Opis<br>tworzą go | wyłącznie reszty cysteiny<br>liczba reszt na jeden mostek | 2<br>typ wiązania | kowalencyjne — najsilniejsze ze stabilizujących strukturę przestrzenną<br>gdzie powstaje | środowisko utleniające (poza cytozolem)<br>co go rozrywa | reduktory, wysoka temperatura</p>\n<p>Reguła rachunkowa: z $n$ reszt cysteiny powstaje maksymalnie $\\left\\lfloor \\frac{n}{2} \\right\\rfloor$ mostków.</p>\n<p>Dwa aminokwasy z siarką — nie mylić</p>\n<p>Aminokwas | Grupa z siarką | Tworzy mostki disiarczkowe?<br>cysteina | $-\\text{CH}_2\\!-\\!\\textbf{SH}$ (tiolowa) | tak<br>metionina | $-\\text{CH}_2\\text{CH}_2\\!-\\!\\textbf{S}\\!-\\!\\text{CH}_3$ (tioeterowa) | nie</p>\n<p>To rozróżnienie jest wprost punktowane w kluczu CKE.</p>\n<p>Funkcje albuminy</p>\n<p>Funkcja | Mechanizm<br>regulacja ciśnienia osmotycznego | najliczniejsze białko osocza — utrzymuje ciśnienie onkotyczne, zatrzymując wodę w naczyniach<br>buforowanie pH | grupy $-\\text{COOH}$ i $-\\text{NH}_2$ reszt aminokwasowych wiążą lub oddają $\\text{H}^+$<br>transport | wiąże kwasy tłuszczowe, bilirubinę, hormony, jony $\\text{Ca}^{2+}$, wiele leków</p>\n<p>Niedobór albuminy (hipoalbuminemia) prowadzi do obrzęków — woda przechodzi z naczyń do tkanek, bo spada ciśnienie onkotyczne.</p>\n<p>Transport substancji hydrofobowych we krwi</p>\n<p>Substancja | Nośnik<br>długołańcuchowe kwasy tłuszczowe | albumina<br>cholesterol, triglicerydy | lipoproteiny (HDL, LDL, VLDL, chylomikrony)<br>hormony steroidowe | globuliny wiążące, albumina<br>tlen | hemoglobina<br>żelazo | transferyna<br>bilirubina | albumina</p>\n<p>Wspólna zasada: cząsteczka hydrofobowa zostaje osłonięta hydrofilową powłoką białkową lub lipoproteinową, dzięki czemu cały kompleks jest rozpuszczalny w osoczu.</p>\n<p>Punktacja CKE</p>\n<ul><li>1.1. 1 pkt — wykazanie odwołujące się do 35 reszt cysteiny tworzących maksymalnie 17 par.</li><li>1.2. 1 pkt — uzasadnienie odnoszące się do słabej rozpuszczalności długołańcuchowych kwasów tłuszczowych i dobrej rozpuszczalności albuminy w osoczu.</li><li>Razem: 2 pkt.</li></ul>\n<p>Typowy błąd: <strong>W 1.1 nie odwołuj się do „aminokwasów siarkowych&quot;.</strong> Klucz CKE wprost tego nie uznaje: <strong>metionina również zawiera siarkę</strong>, ale nie tworzy mostków disiarczkowych (ma siarkę w grupie tioeterowej $-\\text{S}\\!-\\!\\text{CH}_3$, a nie tiolowej $-\\text{SH}$). Trzeba napisać konkretnie o <strong>cysteinie</strong>. <strong>Kluczowy jest rachunek $35 : 2$.</strong> Wykazanie polega na pokazaniu, że z nieparzystej liczby 35 reszt można ułożyć najwyżej 17 par — jedna reszta zostaje bez partnera. <strong>Mostek disiarczkowy stabilizuje strukturę III-rzędową (i IV-rzędową), a nie II-rzędową.</strong> Strukturę II-rzędową stabilizują <strong>wiązania wodorowe</strong> między grupami szkieletu peptydowego. <strong>W 1.2 nie pisz, że kwasy tłuszczowe „stają się rozpuszczalne&quot; po związaniu.</strong> Klucz CKE odrzuca takie sformułowanie — to <strong>kompleks</strong> jest rozpuszczalny, a nie same kwasy, których właściwości się nie zmieniają. <strong>Odpowiedź musi zawierać oba człony porównania.</strong> Trzeba napisać i o <strong>słabej rozpuszczalności kwasów tłuszczowych</strong>, i o <strong>dobrej rozpuszczalności albuminy</strong>. Wskazanie tylko jednej z tych cech to odpowiedź niepełna. <strong>Uznawane są też sformułowania przez hydrofobowość i polarność</strong> — np. „DKT są niepolarne, a albumina polarna&quot;. To równoważne ujęcie tej samej zależności.</p>"}]}