{"id":"chemia-2018-nowa-era-probna-rozszerzona/zad/47","paper_id":"chemia-2018-nowa-era-probna-rozszerzona","number":"47","points":1,"ptype":"true_false","subject":"chemia","category":"probna","year":2018,"month":null,"level":"rozszerzona","text":"Zadanie 47. (0-1)\nGąbczasta encefalopatia bydła, zwana potocznie chorobą szalonych krów, jest spowodowana\ngromadzeniem się w ośrodkowym układzie nerwowym nieprawidłowej izoformy białka prionowego\nPrP. Białko prionu występuje w dwóch formach: prawidłowej PrPC, kodowanej przez gen PRNP,\noraz nieprawidłowej PrPSc, powstającej w wyniku konwersji formy prawidłowej. Mechanizm\nprzekształcania się formy prawidłowej w nieprawidłową nie został dotychczas wyjaśniony.\nO obu izoformach wiadomo, że różnią się strukturą przestrzenną przy identycznej sekwencji\naminokwasowej. W strukturze PrPC obecne są dwie α-helisy i dwie β-harmonijki, a w formie PrPSc\nprzeważają struktury typu β.\nOceń prawdziwość informacji. Zaznacz P, jeśli informacja jest prawdziwa, albo F - jeśli jest\nfałszywa.\n1.\nIzoformy PrPC i PrPSc różnią się strukturą pierwszorzędową.\nP\nF\n2.\nα-helisa i β-harmonijka to przykłady struktur drugorzędowych białka.\nP\nF\n3.\nKonwersja prawidłowej formy prionu PrPC do formy PrPSc odpowiedzialnej\nza chorobę jest związana ze zmianą struktury drugorzędowej łańcucha\npolipeptydowego.\nP\nF\nWypełnia\nsprawdzający\nNr zadania\n46.\n47.\nMaks. liczba pkt\n2\n1\nUzyskana liczba pkt\nPróbny egzamin maturalny z Nową Erą\nChemia - poziom rozszerzony\n22 z 22\nBRUDNOPIS (nie podlega ocenie)","answer":null,"answer_text":"Zadanie 47. (0-1)\nWymagania ogólne\nWymaganie szczegółowe\nI. Wykorzystanie i tworzenie\ninformacji.\nII. Rozumowanie i zastosowanie\nnabytej wiedzy do rozwiązywania\nproblemów.\nIV etap edukacyjny - poziom rozszerzony\n15. Białka. Zdający:\n15. 2) opisuje strukturę drugorzędową białek (α- i β-) oraz\nwykazuje znaczenie wiązań wodorowych dla ich stabilizacji;\ntłumaczy znaczenie trzeciorzędowej struktury białek i wyjaśnia\nstabilizację tej struktury przez grupy R-, zawarte w resztach\naminokwasów (wiązania jonowe, mostki disiarczkowe,\nwiązania wodorowe i oddziaływania van der Waalsa).\nPoprawna odpowiedź\n1.\nIzoformy PrPC oraz PrPSc różnią się strukturą pierwszorzędową.\nP\nF\n2.\nα-helisa i β-harmonijka to przykłady struktur drugorzędowych białka.\nP\nF\n3.\nKonwersja prawidłowej formy prionu PrPC do formy PrPSc odpowiedzialnej\nza chorobę jest związana ze zmianą struktury drugorzędowej łańcucha\npolipeptydowego.\nP\nF\nSchemat punktowania\n1 p. - poprawna ocena wszystkich zdań.\n0 p. - odpowiedź niepełna, niepoprawna albo brak odpowiedzi.","solution":null,"image":"img/chemia-2018-nowa-era-probna-rozszerzona/zad-47.webp","solution_image":null,"topics":null,"page_from":21,"source":"ocr","answer_source":null,"answer_text_source":"ocr","solution_source":null,"text_source":"ocr","source_label":"Chemia · Matura próbna · 2018 (rozszerzona)","subject_label":"Chemia","category_label":"Matura próbna","text_html":"<p>Zadanie 47. (0-1)<br>Gąbczasta encefalopatia bydła, zwana potocznie chorobą szalonych krów, jest spowodowana<br>gromadzeniem się w ośrodkowym układzie nerwowym nieprawidłowej izoformy białka prionowego<br>PrP. Białko prionu występuje w dwóch formach: prawidłowej PrPC, kodowanej przez gen PRNP,<br>oraz nieprawidłowej PrPSc, powstającej w wyniku konwersji formy prawidłowej. Mechanizm<br>przekształcania się formy prawidłowej w nieprawidłową nie został dotychczas wyjaśniony.<br>O obu izoformach wiadomo, że różnią się strukturą przestrzenną przy identycznej sekwencji<br>aminokwasowej. W strukturze PrPC obecne są dwie α-helisy i dwie β-harmonijki, a w formie PrPSc<br>przeważają struktury typu β.<br>Oceń prawdziwość informacji. Zaznacz P, jeśli informacja jest prawdziwa, albo F - jeśli jest<br>fałszywa.<br>1.<br>Izoformy PrPC i PrPSc różnią się strukturą pierwszorzędową.<br>P<br>F<br>2.<br>α-helisa i β-harmonijka to przykłady struktur drugorzędowych białka.<br>P<br>F<br>3.<br>Konwersja prawidłowej formy prionu PrPC do formy PrPSc odpowiedzialnej<br>za chorobę jest związana ze zmianą struktury drugorzędowej łańcucha<br>polipeptydowego.<br>P<br>F<br>Wypełnia<br>sprawdzający<br>Nr zadania<br>46.<br>47.<br>Maks. liczba pkt<br>2<br>1<br>Uzyskana liczba pkt<br>Próbny egzamin maturalny z Nową Erą<br>Chemia - poziom rozszerzony<br>22 z 22<br>BRUDNOPIS (nie podlega ocenie)</p>","answer_text_html":"<p>Zadanie 47. (0-1)<br>Wymagania ogólne<br>Wymaganie szczegółowe<br>I. Wykorzystanie i tworzenie<br>informacji.<br>II. Rozumowanie i zastosowanie<br>nabytej wiedzy do rozwiązywania<br>problemów.<br>IV etap edukacyjny - poziom rozszerzony</p>\n<ol><li>Białka. Zdający:</li><li>2) opisuje strukturę drugorzędową białek (α- i β-) oraz</li></ol>\n<p>wykazuje znaczenie wiązań wodorowych dla ich stabilizacji;<br>tłumaczy znaczenie trzeciorzędowej struktury białek i wyjaśnia<br>stabilizację tej struktury przez grupy R-, zawarte w resztach<br>aminokwasów (wiązania jonowe, mostki disiarczkowe,<br>wiązania wodorowe i oddziaływania van der Waalsa).<br>Poprawna odpowiedź<br>1.<br>Izoformy PrPC oraz PrPSc różnią się strukturą pierwszorzędową.<br>P<br>F<br>2.<br>α-helisa i β-harmonijka to przykłady struktur drugorzędowych białka.<br>P<br>F<br>3.<br>Konwersja prawidłowej formy prionu PrPC do formy PrPSc odpowiedzialnej<br>za chorobę jest związana ze zmianą struktury drugorzędowej łańcucha<br>polipeptydowego.<br>P<br>F<br>Schemat punktowania<br>1 p. - poprawna ocena wszystkich zdań.<br>0 p. - odpowiedź niepełna, niepoprawna albo brak odpowiedzi.</p>","solutions":[]}